Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

400012

Sigma-Aldrich

Caspase-1 Inhibitor II

The Caspase-1 Inhibitor II, also referenced under CAS 178603-78-6, controls the biological activity of Caspase-1. This small molecule/inhibitor is primarily used for Cancer applications.

Szinonimák:

Caspase-1 Inhibitor II, IL-1β Converting Enzyme (ICE) Inhibitor II, Ac-YVAD-CMK

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C24H33ClN4O8
CAS-szám:
Molekulatömeg:
540.99
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352200
NACRES:
NA.54

Minőségi szint

Teszt

≥95% (HPLC)

form

solid

gyártó/kereskedő neve

Calbiochem®

tárolási körülmény

OK to freeze
desiccated

szín

white

oldhatóság

DMSO: 5 mg/mL

kiszállítva

ambient

tárolási hőmérséklet

−20°C

InChI

1S/C24H33ClN4O8/c1-12(2)21(24(37)26-13(3)22(35)28-17(10-20(33)34)19(32)11-25)29-23(36)18(27-14(4)30)9-15-5-7-16(31)8-6-15/h5-8,12-13,17-18,21,31H,9-11H2,1-4H3,(H,26,37)(H,27,30)(H,28,35)(H,29,36)(H,33,34)/t13-,17-,18-,21-/m0/s1

Nemzetközi kémiai azonosító kulcs

UOUBHJRCKHLGFB-DGJUNBOTSA-N

Általános leírás

A cell-permeable and irreversible inhibitor of caspase-1 (Ki = 760 pM), caspase-4, and caspase-5. Inhibits Fas-mediated apoptosis and acidic sphingomyelinase activation.
Interleukin-1β converting enzyme (ICE) is a cysteine protease that cleaves the IL-1β precursor to mature IL-1β. Caspase-1 inhibitor II is a cell-permeable, irreversible inhibitor of Caspase-1, Caspase-4, and Caspase-5. Inhibits CPP32/Apopain at a much higher concentration. Inhibits Fas-mediated apoptosis and acidic sphingomyelinase activation.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Cell permeable: yes
Primary Target
caspase-1
Product does not compete with ATP.
Reversible: no
Target Ki: 760 pM against caspase-1

Figyelmeztetés

Toxicity: Standard Handling (A)

Szekvencia

Ac-Tyr-Val-Ala-Asp-CMK

Feloldás

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.

Egyéb megjegyzések

Brenner, B., et al. 1998. Cell Death Differ. 5, 29.
Garcia-Calvo, M., et al. 1998. J. Biol. Chem. 273, 32608.
Hilbi, H., et al. 1998. J. Biol. Chem. 273, 32895.
Thornberry, N.A., and Lazebnik, Y. 1998. Science 281, 1312.
Schlegel, J., et al. 1996. J. Biol. Chem.271, 1841.
Enari, M., et al. 1995. Nature375, 78.
Walker, N.P.C., et al. 1994. Cell78, 343.
Thornberry, N., et al. 1992. Nature356, 768.

Jogi információk

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Bohm Lee et al.
The Journal of biological chemistry, 298(3), 101647-101647 (2022-02-02)
The dual leucine zipper kinase (DLK) is a key regulator of axon regeneration and degeneration in response to neuronal injury; however, regulatory mechanisms of the DLK function via its interacting proteins are largely unknown. To better understand the molecular mechanism

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással