Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

12-220

Sigma-Aldrich

Serine Phosphopeptide (RRApSVA)

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

UNSPSC kód:
12352200
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.41

gyártó/kereskedő neve

Upstate®

Minőségi szint

technika/technikák

activity assay: suitable

kiszállítva

wet ice

Biokémiai/fiziológiai hatások

Protein Target: Alkaline Phosphatase

Minőség

Routinely evaluated by using the phosphopeptide as a substrate for Alkaline Phosphatase in a non-radioactive malachite green based enzyme assay. The assay was performed using the Alkaline/Acid Phosphatase Assay Kit (R-R-A-pS-V-A), (17-128).

Fizikai forma

Lyophilized powder

Tárolás és stabilitás

Lyophilized: Stable for 2 years at 4°C . Rehydrated: Stable for 1 year at -20°C.

Jogi információk

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Jogi nyilatkozat

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Dephosphorylation of phosphoproteins and synthetic phosphopeptides. Study of the specificity of the polycation-stimulated and MgATP-dependent phosphorylase phosphatases
Agostinis, P., et al
The Journal of Biological Chemistry, 262, 1060-1064 (1987)
Synthetic peptides as model substrates for the study of the specificity of the polycation-stimulated protein phosphatases.
Agostinis, P, et al.
European Journal of Biochemistry, 189, 235-241 (1990)
Further definition of the substrate specificity of the alpha-herpesvirus protein kinase and comparison with protein kinases A and C
Leader, D. P., et al
Biochimica et Biophysica Acta, 1091, 426-431 (1991)
Phosphorylated synthetic peptides as tools for studying protein phosphatases.
L A Pinna et al.
Biochimica et biophysica acta, 1222(3), 415-431 (1994-07-21)
A Donella-Deana et al.
Biochimica et biophysica acta, 1094(1), 130-133 (1991-08-13)
The four main classes of protein phosphatases (PP-1, 2A, 2B and 2C), although differing in their ability to dephosphorylate phosphopeptide substrates, invariably display a marked preference toward phosphothreonyl peptides over their phosphoseryl counterparts. Conversely, all the acidic and alkaline phosphatases

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással