Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

09-814

Sigma-Aldrich

Anti-dimethyl-Arginine Antibody, asymmetric (ASYM25)

serum, from rabbit

Szinonimák:

dimethyl-arginine, asymmetric

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

UNSPSC kód:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

biológiai forrás

rabbit

Minőségi szint

antitest forma

serum

antitest terméktípus

primary antibodies

klón

polyclonal

faj reaktivitás

mouse

faj reaktivitás (homológia által előrejelzett)

rat (based on 100% sequence homology), human (based on 100% sequence homology)

technika/technikák

western blot: suitable

kiszállítva

wet ice

célzott transzláció utáni módosítás

unmodified

Általános leírás

Asymmetrical dimethlarginine (ADMA) is an endogenous, L-arginine metabolite arising from the proteolysis of methylated arginine containing proteins and is a known inhibitor of nitric oxide synthase (NOS). In various studies, ADMA has been observed as having a regulatory role in cell motility and the actin cytoskeleton. Elevated levels of ADMA are associated with sporadic FSGS, coronary artery disease, hypertension, peripheral arterial occlusive disease, obesity, stroke, preeclampsia, and cardiovascular mortality/morbidity in patients with diabetic nephropathy.

Egyediség

This antibody recognizes dimethylated arginines.

Immunogen

KLH-conjugated linear peptide containing asymmetric dimethyl-arginine-glycine repeats.

Alkalmazás

Detect dimethyl-Arginine using this Anti-dimethyl-Arginine Antibody, asymmetric (ASYM25) validated for use in WB.

Minőség

Evaluated by Western Blot in PRMT1 treated and untreated MEF cell lysates.

Western Blot Analysis: 1:1,000 dilution of this antibody detected dimethyl-Arginine on 10 µg of PRMT1 treated and untreated MEF cell lysates.

Cél megnevezése

Multiple. This antibody detects proteins containing asymmetrical dimethylated arginines.

Analízis megjegyzés

Control
PRMT1 treated and untreated MEF cell lysates

Nem találja a megfelelő terméket?  

Próbálja ki a Termékválasztó eszköz. eszközt

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Li-Ming Liu et al.
Cancer research, 79(11), 2865-2877 (2019-04-25)
C/EBPα is an essential transcription factor involved in regulating the expression or function of certain cell-cycle regulators, including in breast cancer cells. Although protein arginine methyltransferases have been shown to play oncogenic roles in a variety of cancers, little is
Minghao Yang et al.
Cell death & disease, 13(9), 815-815 (2022-09-24)
Osteosarcoma (OS), the most common primary malignancy of the bone, has a poor prognosis due to its high mortality rate and high potential for metastasis. Thus, it is urgently necessary to explore functional molecular targets of therapeutic strategies for osteosarcoma.
Yongtai Bai et al.
Molecular cell, 75(6), 1299-1314 (2019-07-30)
MRE11 nuclease forms a trimeric complex (MRN) with RAD50 and NBS1 and plays a central role in preventing genomic instability. When DNA double-strand breaks (DSBs) occur, MRN is quickly recruited to the damage site and initiates DNA end resection; accordingly
Gang Ren et al.
Scientific reports, 9(1), 6688-6688 (2019-05-02)
One third of newly diagnosed breast cancers in the US are early-stage lesions. The etiological understanding and treatment of these lesions have become major clinical challenges. Because breast cancer risk factors are often linked to aberrant nitric oxide (NO) production
Olesya A Ulanovskaya et al.
Nature chemical biology, 9(5), 300-306 (2013-03-05)
Nicotinamide N-methyltransferase (NNMT) is overexpressed in a variety of human cancers, where it contributes to tumorigenesis by a mechanism that is still poorly understood. Here we show using metabolomics that NNMT impairs the methylation potential of cancer cells by consuming

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással