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E2264

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

Sinônimo(s):

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F3, Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia (Chryseobacterium/Flavobacterium) meningosepticum

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About This Item

Número da licença da enzima:
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Número MDL:
MFCD00146843
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in E. coli

Nível de qualidade

200

conjugado

(N-linked)

forma

solution

atividade específica

30 U/mg

peso molecular

32 kDa

Condições de expedição

wet ice

temperatura de armazenamento

2-8°C

Categorias relacionadas

Aplicação

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola has been used to analyze core fucosylation and tryptic digests of serum proteins.

Ações bioquímicas/fisiológicas

Endoglycosidase F3 belongs to the glycoside hydrolase family 18 (GH18). It has hydrolytic activity. Endoglycosidase F3 glycosylates α-1,6-fucosylated GlcNAc derivative to give natural, core fucosylated complex-type N-glycopeptides.
Cleaves asparagine-linked biantennary and triantennary complex, oligosaccharides depending on the state of core fucosylation and peptide linkage.

Embalagem

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5

Definição da unidade

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.

forma física

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificados de análise (COA)

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Huang Y, et al.
Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)
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Core fucosylation of N-linked glycoproteins has been linked to the functions of glycoproteins in physiological and pathological processes. However, quantitative characterization of core fucosylation remains challenging due to the complexity and heterogeneity of N-linked glycosylation. Here we report a mass
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
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