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Merck

P4533

Sigma-Aldrich

カルパインII ウサギ骨格筋由来

lyophilized powder, 15-40 units/mg protein

別名:

Calcium Activated Neutral Protease

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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352202

由来生物

rabbit skeletal muscle

品質水準

フォーム

lyophilized powder

比活性

15-40 units/mg protein

組成

Protein, 2-10% Lowry

濃度

2-10% protein (Lowry)

UniProtアクセッション番号

保管温度

−20°C

遺伝子情報

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生物化学的/生理学的作用

Calpain undergoes translocation between cell compartments during the various steps of the cell cycle. It is among the proteases implicated in apoptosis and the proteasome-ubiquitine pathway of protein degradation.

その他情報

80K subunit of mCANP[1]

単位の定義

1ユニットは、pH 7.5、30°Cで30分間にΔA280を0.5産生する量であり、N,N-ジメチルカゼインを基質として用いて、TCA可溶性生成物として測定されます。(最終液量 = 1.8 mL、光路長 = 1 cm)(Kawashima, S., et al.から改変)

物理的形状

Lyophilized powder containing lactose, dithiothreitol and tris buffer salts.

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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S Kawashima et al.
Journal of biochemistry, 95(1), 95-101 (1984-01-01)
Calcium-activated neutral proteases (CANPs) were purified from rabbit skeletal muscle and chicken skeletal muscle, and compared as to their electrophoretic properties, metal requirements, subunit amino acid compositions and immunological cross-reactivities. Two kinds of CANPs (mu CANP and mCANP) were isolated
E Solary et al.
Cell biology and toxicology, 14(2), 121-132 (1998-04-29)
Proteolytic cleavage of a limited number of cellular proteins is a central biochemical feature of apoptosis. Aspartate-specific cysteine proteases, the so-called 'caspases', are the main enzymes involved in this process. At least ten homologues of interleukin-1 beta converting enzyme (ICE)
L Santella et al.
Cell calcium, 23(2-3), 123-130 (1998-05-28)
Proteolysis is a key event in the control of the cell cycle. Most of the proteins which are degraded at specific cycle points, e.g. cyclins A, B, and E, are substrates of the ubiquitin/proteasome pathway. The Ca2+ dependent neutral protease
S Tsuji et al.
Journal of biochemistry, 90(1), 233-240 (1981-07-01)
The structure of the calcium-activated neutral proteinase (CANP) from rabbit skeletal muscle was examined. The purified CANP was homogeneous as judged by disc gel electrophoresis, while it showed two bands (M.W.=80,000 (80 K) and 31,000 (30 K) on SDS-gel electrophoresis.

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