Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

P4032

Sigma-Aldrich

Proteinase from Aspergillus melleus

Type XXIII, ≥3 units/mg solid

Szinonimák:

Protease from Aspergillus melleus, Proteinase from Aspergillus sp.

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)

About This Item

CAS-szám:
9001-92-7
EC-szám:
232-642-4
MDL-szám:
MFCD00132092
UNSPSC kód:
12352204
eCl@ss:
32160410
NACRES:
NA.54

biológiai forrás

Aspergillus sp. (A. melleus)

Minőségi szint

200

típus

Type XXIII

Forma

solid

specifikus aktivitás

≥3 units/mg solid

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Alkalmazás

Proteinase is an enzyme used to break down proteins by hydrolyzing peptide bonds. Proteinase is used to degrade proteins, to study proteinase inhibitors and to study thermal inactivation kinetics. Proteinase is used in nucleic acid isolation procedures in incubations. It is used to study proteinase-activated receptors, such as the transducers of proteinase-mediated signaling in inflammation and the immune response. Product P4032 is from Aspergillus melleus and has been used to non-specifically degraded xylanase from Streptomyces halstedii.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Proteinase catabolizes proteins by hydrolysis of peptide bonds. Proteases are inactivated by serine active-site inhibitors, such as phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF) and diisopropylfluorophosphate .

Egység definíció

One unit will hydrolyze casein to produce color equivalent to 1.0 μmole (181 μg) of tyrosine per min at pH 7.5 at 37 °C (color by Folin-Ciocalteu reagent), unless otherwise indicated.

Piktogramok

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

H315,H319,H334,H335

Veszélyességi osztályok

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Célzott szervek

Respiratory system

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves

Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number
0000357426
0000335836
0000335835
0000324876
0000324875

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

COA keresése

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Mikhail E Kandel et al.
Nature communications, 10(1), 4691-4691 (2019-10-18)
Multiple scattering and absorption limit the depth at which biological tissues can be imaged with light. In thick unlabeled specimens, multiple scattering randomizes the phase of the field and absorption attenuates light that travels long optical paths. These obstacles limit
Ravindra S Prajapati et al.
Development (Cambridge, England), 146(24) (2019-12-07)
During early embryogenesis, the ectoderm is rapidly subdivided into neural, neural crest and sensory progenitors. How the onset of lineage determinants and the loss of pluripotency markers are temporally and spatially coordinated in vivo is still debated. Here, we identify
J C Groot et al.
The British journal of nutrition, 79(6), 519-525 (1998-10-15)
Differences between the fermentation characteristics of cell contents (CC) and protease-treated cell walls (CW) of young leaves of Italian ryegrass (Lolium multiflorum Lam.) cultivar Multimo (tetraploid), were studied in vitro. Gas and volatile fatty acid (VFA) production rates were measured
José M Fernández-Abalos et al.
Microbiology (Reading, England), 149(Pt 7), 1623-1632 (2003-07-12)
The xylanase Xys1L from Streptomyces halstedii JM8 is known to be processed extracellularly, to produce a protein of 33.7 kDa, Xys1S, that retains catalytic activity but not its cellulose-binding capacity. This paper demonstrates that at least five serine proteases isolated
Martin Steinhoff et al.
Endocrine reviews, 26(1), 1-43 (2005-02-04)
Serine proteinases such as thrombin, mast cell tryptase, trypsin, or cathepsin G, for example, are highly active mediators with diverse biological activities. So far, proteinases have been considered to act primarily as degradative enzymes in the extracellular space. However, their
View All Related Papers

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással