Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

H8289

Sigma-Aldrich

Anti-dimethyl-Histone H1.4 (diMe-Lys26) antibody produced in rabbit

~1.5 mg/mL, affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Szinonimák:

Anti-H1.4K26me2, Anti-H1K26me2

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)

About This Item

UNSPSC kód:
12352203
NACRES:
NA.41
konjugátum:
unconjugated
application:
WB
klón:
polyclonal
faj reaktivitás:
human
citations:
3
technika/technikák:
western blot: 0.5-1 μg/mL using acid-extracted fraction of HL60 cells.

biológiai forrás

rabbit

Minőségi szint

200

konjugátum

unconjugated

antitest forma

affinity isolated antibody

antitest terméktípus

primary antibodies

klón

polyclonal

Forma

buffered aqueous solution

molekulatömeg

antigen ~35 kDa

faj reaktivitás

human

koncentráció

~1.5 mg/mL

technika/technikák

western blot: 0.5-1 μg/mL using acid-extracted fraction of HL60 cells.

UniProt elérési szám

P10412

kiszállítva

dry ice

tárolási hőmérséklet

−20°C

célzott transzláció utáni módosítás

dimethylation (Lys26)

Géninformáció

human ... HIST1H1E(3008)

Egyediség

ChIP validated

Immunogén

dimethylated synthetic peptide corresponding to amino acids 22-23 (diMeLys26) of human histone H1.4.

Alkalmazás

Anti-dimethyl-Histone H1.4 (diMe-Lys26) antibody produced in rabbit is suitable for western blotting at a concentration of 0.5-1μg/mL using acid-extracted fraction of HL60 cells.

Biokémiai/fiziológiai hatások

The building block of chromatin is the nucleosome which is comprised of an octamer of core histones (H2A, H2B, H3, and H4) around which 147 bp of DNA are wrapped. In mammalian cells, four histone H1 variants (H1.2 to H1.5) are present in all somatic cells, and a fifth (H1.1) is restricted to thymus, testis, and spleen and possibly lymphocytic and neuronal cells. Histone H1.4 is di-methylated or acetylated at Lys26. Lys26 is located within the flexible N-terminal domain of H1.4, just preceding the globular domain.

Fizikai forma

Solution in 0.01 M phosphate buffered saline, pH 7.4, containing 15 mM sodium azide.

Jogi nyilatkozat

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Nem találja a megfelelő terméket?  

Próbálja ki a Termékválasztó eszköz. eszközt

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number
088M4823V
079K4819
087K4784

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

COA keresése

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

S Khochbin
Gene, 271(1), 1-12 (2001-06-19)
Genes encoding linker histone variants have evolved to link their expression to signals controlling the proliferative capacities of cells, i.e. cycling and growth-arrested cells express distinct and specific H1 subtypes. In metazoan, these variants show a tripartite structure, with considerably
J C Rice et al.
Current opinion in cell biology, 13(3), 263-273 (2001-05-10)
Post-translational addition of methyl groups to the amino-terminal tails of histone proteins was discovered more than three decades ago. Only now, however, is the biological significance of lysine and arginine methylation of histone tails being elucidated. Recent findings indicate that
Papita Mandal et al.
The FEBS journal, 281(23), 5292-5308 (2014-09-30)
Glutamate dehydrogenase has been recently identified as a tissue-specific histone H3-specific clipping enzyme. We have previously shown that it cleaves free as well as chromatin-bound histone H3. However, the physiological significance of this enzyme is still not clear. The present

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással