Ugrás a tartalomra
Merck

E1036

Sigma-Aldrich

116-9e

≥98% (HPLC), powder

Szinonimák:

116-9e, 4-[1,1′-Biphenyl]-4-yl-3,4-dihydro-6-methyl-2-oxo-5-[(phenylmethoxy)carbonyl]-1(2H)-pyrimidinehexanoic acid

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C31H32N2O5
CAS-szám:
Molekulatömeg:
512.60
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352200
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.77

Minőségi szint

Teszt

≥98% (HPLC)

Forma

powder

szín

white to off-white

oldhatóság

DMSO: >20 mg/mL

tárolási hőmérséklet

2-8°C

SMILES string

CC1=C(C(NC(=O)N1CCCCCC(O)=O)c2ccc(cc2)-c3ccccc3)C(=O)OCc4ccccc4

InChI

1S/C31H32N2O5/c1-22-28(30(36)38-21-23-11-5-2-6-12-23)29(32-31(37)33(22)20-10-4-9-15-27(34)35)26-18-16-25(17-19-26)24-13-7-3-8-14-24/h2-3,5-8,11-14,16-19,29H,4,9-10,15,20-21H2,1H3,(H,32,37)(H,34,35)

Nemzetközi kémiai azonosító kulcs

GHFQWLNXJMUCGC-UHFFFAOYSA-N

Alkalmazás

116-9e has been used as an inhibitor of heat shock protein 70 (Hsp70) co-chaperone HDJ2 (human Ydj1/DNAJA1) to study the influence of HDJ2 on the regulation of ribonucleotide reductase (RNR) activity in HEK293 cells. It has also been used as an Hsp70 inhibitor to study the effect of Hsp70 chaperone on b5‐ops glycosylation in the side populations (SP) HeLa cells.

Biokémiai/fiziológiai hatások

116-9e is a blocker of Hsp40-Hsp70 binding thereby inhibiting the chaperone activity of Hsp70-Hsp40. The Hsp40 family of co–chaperones binds to Hsp70 through a conserved J–domain. It is believed that 116-9e inhibits chaperone functions by preventing Hsp70–Hsp40 complex assembly.

The same compound by a different name, MAL2-11B, has been found to inhibit the activity of a viral J-domain protein, large tumor antigen (TAg). MAL2-11B inhibited both TAg′s endogenous ATPase activity and the TAg-mediated activation of Hsp70.
116-9e is a dihhydropyrimidine compound.

Piktogramok

Skull and crossbonesEnvironment

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Óvintézkedésre vonatkozó mondatok

Veszélyességi osztályok

Acute Tox. 3 Oral - Aquatic Acute 1 - Aquatic Chronic 1

Tárolási osztály kódja

6.1C - Combustible, acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Bruna Figueiredo Costa et al.
Traffic (Copenhagen, Denmark), 19(3), 182-197 (2018-01-24)
Tail-anchored (TA) proteins insert into their target organelles by incompletely elucidated posttranslational pathways. Some TA proteins spontaneously insert into protein-free liposomes, yet target a specific organelle in vivo. Two spontaneously inserting cytochrome b5 forms, b5-ER and b5-RR, which differ only
Isaac T Sluder et al.
PLoS genetics, 14(11), e1007462-e1007462 (2018-11-20)
Hsp70 is a well-conserved molecular chaperone involved in the folding, stabilization, and eventual degradation of many "client" proteins. Hsp70 is regulated by a suite of co-chaperone molecules that assist in Hsp70-client interaction and stimulate the intrinsic ATPase activity of Hsp70.
Erina Matsuoka et al.
Functional plant biology : FPB (2019-06-21)
The heat shock protein 90 (HSP90) inhibitor, geldanamycin, is a chemical inducer of the heat shock response (HSR) in Arabidopsis. Geldanamycin is thought to activate the heat shock signal by dissociating the HSP90-heat shock factor (HSF) complex. Recent studies have

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással