Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(4)

Fontos dokumentumok

07-404

Sigma-Aldrich

Anti-PRMT1 Antibody

Upstate®, from rabbit

Szinonimák:

Anti-ANM1, Anti-HCP1, Anti-HRMT1L2, Anti-IR1B4

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

UNSPSC kód:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
klón:
polyclonal
application:
WB
faj reaktivitás:
mouse, human
technika/technikák:
western blot: suitable
citations:
58

biológiai forrás

rabbit

Minőségi szint

antitest forma

purified immunoglobulin

antitest terméktípus

primary antibodies

klón

polyclonal

faj reaktivitás

mouse, human

gyártó/kereskedő neve

Upstate®

technika/technikák

western blot: suitable

izotípus

IgG

NCBI elérési szám

UniProt elérési szám

kiszállítva

wet ice

célzott transzláció utáni módosítás

unmodified

Géninformáció

human ... PRMT1(3276)

Általános leírás

The methylation of arginine is mediated by the Protein Arginine Methyl Transferase (PRMT) family of enzymes. These enzymes transfer the methyl group from S-adenosyl-Lmethionine to the guanidino nitrogen atoms of an arginine residue. Arginine methylation was found to be an important modification in signal transduction, transcription, RNA transport, and splicing. PRMT1, also known as HRMT1L2 and IR1B4, was isolated through its interaction with BTG1 and TIS21, proteins that are important in cell quiescence. PRMT1 is a 361 amino acid protein; its splicing variants differ at the N-terminus, giving rise to three isoforms of 343, 361, and 347 amino acids (variants 1, 2, and 3 respectively). Proteins involved in the metabolism of RNA are substrates for PRMT1, among them Sam68.

Egyediség

PRMT1 doublet

Immunogén

Peptide corresponding to residues 298-318 of human protein arginine methyltransferase 1.

Alkalmazás

Anti-PRMT1 Antibody is a high quality Rabbit Polyclonal Antibody for the detection of PRMT1 & has been validated in WB.
Research Category
Epigenetics & Nuclear Function
Research Sub Category
Histones

Minőség

routinely evaluated by immunoblot in lysates from Jurkat and 3T3/A31, NIH 3T3, HeLa, and mouse ES cells

Cél megnevezése

42-44 kDa

Fizikai forma

0.1M Tris-glycine, pH 7.4, 0.15M NaCl,0.05% sodium azide before the addition of glycerol to 30%
Format: Purified
Protein A purified

Tárolás és stabilitás

2 years at -20°C

Analízis megjegyzés

Control
Positive Antigen Control: Catalog #12-303, Jurkat cell lysate.

Jogi információk

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Jogi nyilatkozat

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Nem találja a megfelelő terméket?  

Próbálja ki a Termékválasztó eszköz. eszközt

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Dynamics of human protein arginine methyltransferase 1(PRMT1) in vivo.
Herrmann, F; Lee, J; Bedford, MT; Fackelmayer, FO
The Journal of Biological Chemistry null
Regulation of the EBNA1 Epstein-Barr virus protein by serine phosphorylation and arginine methylation.
Shire, K; Kapoor, P; Jiang, K; Hing, MN; Sivachandran, N; Nguyen, T; Frappier, L
Journal of virology null
Li Zhang et al.
eLife, 4 (2015-11-18)
RBM15, an RNA binding protein, determines cell-fate specification of many tissues including blood. We demonstrate that RBM15 is methylated by protein arginine methyltransferase 1 (PRMT1) at residue R578, leading to its degradation via ubiquitylation by an E3 ligase (CNOT4). Overexpression
Markus A Kleinschmidt et al.
Nucleic acids research, 36(10), 3202-3213 (2008-04-17)
Protein arginine methyltransferases (PRMT) have been implicated in the regulation of transcription. They are recruited to promoters via interaction with transcription factors and exert their coactivator function by methylating arginine residues in histones and other chromatin proteins. Here, we employ
Arginine methylation of scaffold attachment factor A by heterogeneous nuclear ribonucleoprotein particle-associated PRMT1.
Herrmann, F; Bossert, M; Schwander, A; Akgun, E; Fackelmayer, FO
The Journal of Biological Chemistry null

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással