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Merck

G1270

Sigma-Aldrich

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli

lyophilized powder, 400-2,000 units/mg protein

Synonym(e):

L-Glutamate:ammonia ligase (ADP-forming)

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About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.26

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Form

lyophilized powder

Qualitätsniveau

Spezifische Aktivität

400-2,000 units/mg protein

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Enthält

dithioerythritol as preservative

Zusammensetzung

Protein, ~5% Lowry

Löslichkeit

H2O: soluble 0.95-1.05 mg/mL, clear to hazy

UniProt-Hinterlegungsnummer

Fremdaktivität

ATPase <0.2%

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

Escherichia coli K12 ... glnA(948370)

Allgemeine Beschreibung

L-Glutamine Synthetase from bacteria shows dodecameric structure comprising of 12 active sites. Each active site termed bifunnel, has an ATP and glutamate binding sites. The dodecamer is stabilized by two hexameric rings.[1]

Anwendung

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli has been used in the synthesis of methylglutamine from methylammonium in E coli[2] and in the glutamine synthetase protection activity of human thioredoxin peroxidase enzyme, AOE372.[3]
L-Glutamine synthetase may be used for the purification of proteases from Escherichia coli.[4]

Biochem./physiol. Wirkung

L-glutamine synthetase catalyzes the condensation of L-glutamate and ammonia to L-glutamine[5]. It is a degradative enzyme for glutamic acid.
Nitrogen starvation dictates the expression of the glutamine synthetase (GS) gene in E. coli.[1] GS plays a key role in ammonia assimilation in bacteria.[6] Adenylylation of GS is catalyzed by adenylyltransferase. Adenylylation of GS modulates its catalytic functionality resulting in glutamine limitation in E coli.[7]
Degradative enzyme for glutamic acid

Einheitendefinition

One unit will convert 1.0 μmole of L-glutamate to L-glutamine in 15 min at pH 7.1 at 37 °C.

Physikalische Form

Contains potassium phosphate, sodium citrate and magnesium acetate buffer salts

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation
Jin DY, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 272(49), 30952-30961 (1997)
Reversible Adenylylation of Glutamine Synthetase Is Dynamically Counterbalanced during Steady-State
Okano H, et al.
Journal of molecular biology, 404(1), 522-536 (2010)
Huijuan Jia et al.
Molecular nutrition & food research, 57(2), 291-306 (2012-11-21)
This study addresses the effects of branched-chain amino acids (BCAA) on global gene expression in liver and skeletal muscle and the molecular mechanisms underlying the improvement in liver cirrhosis using DNA microarray analysis combined with RNase protection assay. Male Wistar
Peng Jiang et al.
Biochemistry, 51(45), 9032-9044 (2012-10-24)
Uridylyltransferase/uridylyl-removing enzyme (UTase/UR) catalyzes uridylylation of PII and deuridylylation of PII-UMP, with both activities regulated by glutamine. In a reconstituted UTase/UR-PII cycle containing wild-type UTase/UR, the steady-state modification of PII varied from nearly complete modification to nearly complete demodification as
Structural Analysis of Glutamine Synthetase from Helicobacter pylori
Joo HK, et al.
Scientific Reports, 8(1), 11657-11657 (2018)

Questions

  1. From which E. coli strain is your product G1270 L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli isolated?

    1 answer
    1. The K12 strain information can be found on the UniProt website under the following entry: P0A9C5.

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