EMS0008
LysargiNase
suitable for peptide or protein digestion insolution or in gel
Synonym(e):
LysargiNase mirrors trypsin for protein C-terminal and methylation-site identification
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About This Item
UNSPSC-Code:
41105331
NACRES:
NA.54
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Allgemeine Beschreibung
LysargiNase eignet sich für den Peptid- oder Proteinverdau in Lösung oder Gel.
LysargiNase ist eine Metalloproteinase, die in den thermophilen Archaea Methanosarcina acetivorans vorkommt. Sie wird vor den Lysin- und Argininresten in Proteinen spezifisch gespalten. Diese Spaltung führt zu Peptiden mit einem Molekulargewicht, das dem von tryptischen Peptiden ähnelt, die jedoch N-terminale Lysin- oder Argininreste aufweisen, die mit B-Ionen-dominierten Spektren fragmentiert werden können. Dadurch können die Identifizierung von C-terminalen Proteinen und Peptiden sowie unterschiedliche Zuweisungen von Arginin-reichem Phosphosit optimiert werden. Anders als bei Trypsin erfolgt die LysargiNase-Spaltung auch an methyliertem Lysin und Arginin, sodass derartige epigentetische Modifikationen entsprechend nachgewiesen werden können.
Anwendung
LysargiNase eignet sich für den Peptid- oder Proteinverdau in Lösung oder Gel.
LysargiNase eignet sich für den Peptid- oder Proteinverdau in Lösung oder Gel. Sie ist in vielen verschiedenen Lösungen aktiv, darunter 5 mM TCEP, 5 % Methanol, 5 % Acetonitril, 0,8 M Harnstoff, 0,1 % RapiGest, 1 % Desoxycholat, 0,2 % SDS und 1 % NP-40. Sie ist bei bis zu 55 °C und einem pH-Wert von 6–9 aktiv. LysargiNase wird durch 1,10-Phenanthrolin, EDTA und andere Calcium- und Zink-Chelatbildner reversibel gehemmt. Für den Peptid- oder Proteinverdau wird ein Verhältnis zwischen 1:100 und 1:20 (w/w) (Enzym:Substrat) empfohlen.
Komponenten
Jedes Fläschchen enthält 20 µg LysargiNase, die durch rekombinante Expression in E. coli hergestellt und aus Puffer lyophilisiert wurde.
Physikalische Form
Jedes Fläschchen enthält 20 µg LysargiNase, die durch rekombinante Expression in E. coli hergestellt und aus Puffer lyophilisiert wurde. Nach der Rekonstitution in 20 µl Wasser liegt das Enzym in 50 mM HEPES, 5 mM CaCl2, pH 7,5, vor.
Lagerung und Haltbarkeit
Das lyophilisierte Produkt ist bei -20 °C bis zu 2 Jahre haltbar. Nach der Rekonstitution können nicht verwendete Materialreste in Aliquoten im Gefrierschrank aufbewahrt werden. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen vermeiden.
Sonstige Hinweise
Konzentration: Die Konzentration entnehmen Sie bitte dem chargenspezifischen Datenblatt.
Haftungsausschluss
Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.
Signalwort
Danger
H-Sätze
Gefahreneinstufungen
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Zielorgane
Respiratory system
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
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The Journal of biological chemistry, 281(26), 17920-17928 (2006-04-22)
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Le Zhang et al.
ACS chemical biology, 16(11), 2595-2603 (2021-11-05)
Methods for the selective labeling of biogenic functional groups on peptides are being developed and used in the workflow of both current and emerging proteomics technologies, such as single-molecule fluorosequencing. To achieve successful labeling with any one method requires that
Liana Tsiatsiani et al.
The FEBS journal, 282(14), 2612-2626 (2015-04-01)
Peptide-centered shotgun analysis of proteins has been the core technology in mass spectrometry based proteomics and has enabled numerous biological discoveries, such as the large-scale charting of protein-protein interaction networks, the quantitative analysis of protein post-translational modifications and even the
Pitter F Huesgen et al.
Nature methods, 12(1), 55-58 (2014-11-25)
To improve proteome coverage and protein C-terminal identification, we characterized the Methanosarcina acetivorans thermophilic proteinase LysargiNase, which cleaves before lysine and arginine up to 55 °C. Unlike trypsin, LysargiNase-generated peptides had N-terminal lysine or arginine residues and fragmented with b
Kazuya Tsumagari et al.
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Characterization of protein termini is essential for understanding how the proteome is generated through biological processes such as post-translational proteolytic events. Here, we introduce a practical protocol for terminomics to achieve simple and sensitive N- and C-terminal peptide enrichment. We
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