OK to freeze avoid repeated freeze/thaw cycles desiccated
Farbe
white to off-white
Löslichkeit
ethanol: 1 mg/mL water: soluble
Versandbedingung
ambient
Lagertemp.
−20°C
Allgemeine Beschreibung
Ein spezifisches Substrat für Pankreas-Elastase (Km = 100 µ;M; Kcat/Km = 35.000 s-1 M-1 für Ratten-Pankreas-Elastase; Km = 30 µ;M; Kcat/Km = 351.000 s-1 M-1 für Schweine-Pankreas-Elastase). Die Spaltung des Substrats kann bei ~405 nm überwacht werden.
Empfohlenes Protokoll: siehe Largman, C. (1983)
Ein spezifisches Substrat für Pankreas-Elastase (km = 100 µ;M; Kcat/Km = 35.000 s-1 M-1 für Ratten-Pankreas-Elastase; Km = 30 µ;M; Kcat/Km = 35.000 M-1 s-1 für Schwein). Die Spaltung des Substrats kann bei ~405 nm überwacht werden.
Biochem./physiol. Wirkung
Primärziel Ein spezifisches Substrat für Pankreas-Elastase
Produkt konkurriert nicht mit ATP.
Reversibel: nein
Zellpermeabel: nein
km = 100 µ;M; kcat/ Km = 35.000 M-1 s-1 für Ratten-Pankreas-Elastase; Km = 30 µ;M; kcat/Km = 35.000 M-1 s-1 für Schwein
Warnhinweis
Toxizität: Standard-Handhabung (A)
Sequenz
Suc-Ala-Ala-Pro-Abu-pNA (Abu = L-α;-Aminobutansäure)
Physikalische Form
45 mg D-Mannitol und 5 mg Substrat. Basierend auf dem Substratgehalt verkauft.
Rekonstituierung
Nach der Rekonstitution im Kühlschrank aufbewahren (bei 4 °;C). Stammlösungen sind bei 4 °;C bis zu 3 Monate haltbar.
Sonstige Hinweise
Largman, L. 1983. Biochemistry22, 3763. Del Mar, E.G., et al. 1980. Biochemistry19, 468.
Rechtliche Hinweise
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Analysenzertifikate (COA)
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Proelastase has been purified to homogeneity from rat pancreatic tissue by a combination of CM-Sephadex and immobilized protease inhibitor affinity resins. Trypsin activation yields an elastolytic enzyme that possesses a specificity toward small hydrophobic residues in synthetic amide substrates, similar
The substrate specificity of human pancreatic elastase 2 was investigated by using a series of peptide p-nitroanilides. The kinetic constants, kcat and Km, for the hydrolysis of these peptides revealed that this serine protease preferentially hydrolyzes peptides containing P1 amino
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