Przejdź do zawartości
Merck

P2014

Sigma-Aldrich

Phosphorylase Kinase from rabbit muscle

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Synonim(y):

ATP:phosphorylase-b phosphotransferase, Dephosphophosphorylase kinase

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54
Aby zapytać o ten produkt P2014, skontaktuj się z lokalnym biurem lub sprzedawcą firmy Merck. Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej

Formularz

lyophilized powder

aktywność właściwa

≥60 units/mg protein

skład

Protein, 20-40% biuret

obecność zanieczyszczeń

ATPase ≤0.5%
phosphorylase a ≤1%
phosphorylase b ≤5%

temp. przechowywania

−20°C

Opis ogólny

Phosphorylase kinase contains four subunits each containing an α, β, γ, and sigma component. The sigma component binds 4 calcium molecules and is termed calmodulin while the γ unit acts as the catalytic subunit. [1]

Zastosowanie

Phosphorylase kinase from rabbit muscle has been used in a study to assess features of glycogen phosphorylase. [2] It has also been used in a study to investigate the activation of different forms of muscle phosphorylase kinase by actin. [3]

Definicja jednostki

One unit will form 1.0 μmolar unit of phosphorylase a from phosphorylase b per min at pH 7.7 at 30°C in the presence of ATP.

Postać fizyczna

Lyophilized powder containing (NH4)2SO4, sucrose, β-glycerophosphate and dithioerythritol
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Laura A Lane et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 11(12), 1768-1776 (2012-09-12)
Phosphorylase kinase (PhK), a 1.3 MDa enzyme complex that regulates glycogenolysis, is composed of four copies each of four distinct subunits (α, β, γ, and δ). The catalytic protein kinase subunit within this complex is γ, and its activity is
Monica Balsera et al.
Planta, 237(2), 619-635 (2012-12-12)
Uncovered in studies on photosynthesis 35 years ago, redox regulation has been extended to all types of living cells. We understand a great deal about the occurrence, function, and mechanism of action of this mode of regulation, but we know little
Thomas P Howard et al.
Plant signaling & behavior, 6(12), 2026-2030 (2011-11-25)
The chloroplast protein CP12 forms a multi-enzyme complex with the Calvin-Benson cycle enzymes phosphoribulokinase (PRK) and NADP-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH). PRK and GAPDH are inactivated when present in this complex, a process shown in vitro to be dependent upon oxidized CP12.
Simona Fermani et al.
The Journal of biological chemistry, 287(25), 21372-21383 (2012-04-20)
Carbon assimilation in plants is regulated by the reduction of specific protein disulfides by light and their re-oxidation in the dark. The redox switch CP12 is an intrinsically disordered protein that can form two disulfide bridges. In the dark oxidized
Kathryn A Skelding et al.
Advances in experimental medicine and biology, 740, 703-730 (2012-03-29)
Calcium/calmodulin-stimulated protein kinases can be classified as one of two types - restricted or multifunctional. This family of kinases contains several structural similarities: all possess a calmodulin binding motif and an autoinhibitory region. In addition, all of the calcium/calmodulin-stimulated protein

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej