Przejdź do zawartości
Merck

A2580

Sigma-Aldrich

Angiotensin Converting Enzyme from porcine kidney

lyophilized powder, ≥10 units/mg protein (Bradford)

Synonim(y):

ACE, Peptidyl-dipeptidase A

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

0.1 UNIT
1070,00 zł
0.5 UNIT
3250,00 zł
1 UNIT
5780,00 zł

1070,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

Wybierz wielkość

Zmień widok
0.1 UNIT
1070,00 zł
0.5 UNIT
3250,00 zł
1 UNIT
5780,00 zł

About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

1070,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

Formularz

lyophilized powder

Poziom jakości

aktywność właściwa

≥10 units/mg protein (Bradford)

numer dostępu UniProt

Warunki transportu

dry ice

temp. przechowywania

−20°C

informacje o genach

pig ... ACE(613133)

Opis ogólny

ACE is a monomer with molecular weight of ~170 kDa
pH range for activity: 7-8.5
Temperature optimum: 37 °C
Zinc is required for activity
Inhibitors: captopril, enalaprilat, lisinopril etc. (1-10 μM)
Angiotensin converting enzyme (ACE) is encoded by the gene, mRNA-decapping enzyme subunit 1 (DCP1).[1] It is a zinc metalloprotease, which belongs to the M2 family.[2]

Zastosowanie

Angiotensin converting enzyme from porcine kidney has been used in in vitro angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibition assay.[3]

Działania biochem./fizjol.

Angiotensin converting enzyme (ACE) catalyzes the conversion of angiotensin I to angiotensin II, which regulates the fluid-electrolyte balance and systemic blood pressure.[1] ACE inhibits the vasodilator, bradykinin.[2] ACE inhibitors are used to treat high blood pressure.[4]
Removes C-terminal dipeptides from susceptible substrates, e.g., angiotensin I and bradykinin.

Definicja jednostki

One unit will produce 1.0 ·μmole of hippuric acid from Hippuryl-His-Leu per min in 50 mM HEPES and 300 mM NaCl at pH 8.3 at 37 °C.

Postać fizyczna

Lyophilized powder containing Tris buffer salts.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Inhibitor

Numer produktu
Opis
Cennik

substrat

Numer produktu
Opis
Cennik

Piktogramy

Health hazard

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Resp. Sens. 1

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme
Rieder MJ, et al.
Nature Genetics, 22(1), 59-59 (1999)
Effect of angiotensin-converting-enzyme inhibition compared with conventional therapy on cardiovascular morbidity and mortality in hypertension: the Captopril Prevention Project (CAPPP) randomised trial
Hansson L, et al.
Lancet, 353(9153), 611-616 (1999)
Prolyl carboxypeptidase: a forgotten kidney angiotensinase. Focus on "Identification of prolyl carboxypeptidase as an alternative enzyme for processing of renal angiotensin II using mass spectrometry".
Juan Carlos Q Velez
American journal of physiology. Cell physiology, 304(10), C939-C940 (2013-04-05)
Rodrigo A Fraga-Silva et al.
Hypertension (Dallas, Tex. : 1979), 61(6), 1233-1238 (2013-04-24)
Diminished release and function of endothelium-derived nitric oxide coupled with increases in reactive oxygen species production is critical in endothelial dysfunction. Recent evidences have shown that activation of the protective axis of the renin-angiotensin system composed by angiotensin-converting enzyme 2
A Human Homolog of Angiotensin Converting Enzyme-Cloning and Functional Expression As A Captopril Insensitive Carboxypeptidase
Tipnis SR, et al.
The Journal of Biological Chemistry (2000)

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej