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P4533

Sigma-Aldrich

Calpain II from rabbit skeletal muscle

lyophilized powder, 15-40 units/mg protein

Sinonimo/i:

Calcium Activated Neutral Protease

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About This Item

Numero CAS:
Classificazione EC (Enzyme Commission):
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352202
Prezzi e disponibilità al momento non sono disponibili

Origine biologica

rabbit skeletal muscle

Livello qualitativo

Stato

lyophilized powder

Attività specifica

15-40 units/mg protein

Composizione

Protein, 2-10% Lowry

Concentrazione

2-10% protein (Lowry)

N° accesso UniProt

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

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Azioni biochim/fisiol

Calpain undergoes translocation between cell compartments during the various steps of the cell cycle. It is among the proteases implicated in apoptosis and the proteasome-ubiquitine pathway of protein degradation.

Altre note

80K subunit of mCANP[1]

Definizione di unità

One unit will produce a ΔA280 of 0.5 in 30 min at pH 7.5 at 30 °C, measured as TCA soluble products using N,N-dimethylated casein as substrate. (Final volume = 1.8 mL, light path = 1 cm.) (Modified from Kawashima, S., et al.)

Stato fisico

Lyophilized powder containing lactose, dithiothreitol and tris buffer salts.

Inibitore

Substrato

N° Catalogo
Descrizione
Determinazione del prezzo

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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L Santella et al.
Cell calcium, 23(2-3), 123-130 (1998-05-28)
Proteolysis is a key event in the control of the cell cycle. Most of the proteins which are degraded at specific cycle points, e.g. cyclins A, B, and E, are substrates of the ubiquitin/proteasome pathway. The Ca2+ dependent neutral protease
S Kawashima et al.
Journal of biochemistry, 95(1), 95-101 (1984-01-01)
Calcium-activated neutral proteases (CANPs) were purified from rabbit skeletal muscle and chicken skeletal muscle, and compared as to their electrophoretic properties, metal requirements, subunit amino acid compositions and immunological cross-reactivities. Two kinds of CANPs (mu CANP and mCANP) were isolated
E Solary et al.
Cell biology and toxicology, 14(2), 121-132 (1998-04-29)
Proteolytic cleavage of a limited number of cellular proteins is a central biochemical feature of apoptosis. Aspartate-specific cysteine proteases, the so-called 'caspases', are the main enzymes involved in this process. At least ten homologues of interleukin-1 beta converting enzyme (ICE)
S Tsuji et al.
Journal of biochemistry, 90(1), 233-240 (1981-07-01)
The structure of the calcium-activated neutral proteinase (CANP) from rabbit skeletal muscle was examined. The purified CANP was homogeneous as judged by disc gel electrophoresis, while it showed two bands (M.W.=80,000 (80 K) and 31,000 (30 K) on SDS-gel electrophoresis.

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