Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

05-1140

Sigma-Aldrich

Anti-phospho-Focal Adhesion Kinase (Tyr397) Antibody, clone 18

clone 18, from mouse

Szinonimák:

FADK 1, PTK2 protein tyrosine kinase 2, Protein-tyrosine kinase 2, focal adhesion kinase 1

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez

Méret kiválasztása

100 μG
140 000,00 Ft

140 000,00 Ft


Az elérhetőséggel kapcsolatos kérdésekkel kérjük, forduljon Vevőszolgálatunkhoz.

Megrendelés igénylése nagy tételben

Méret kiválasztása

Nézet módosítása
100 μG
140 000,00 Ft

About This Item

UNSPSC kód:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

140 000,00 Ft


Az elérhetőséggel kapcsolatos kérdésekkel kérjük, forduljon Vevőszolgálatunkhoz.

Megrendelés igénylése nagy tételben

biológiai forrás

mouse

Minőségi szint

antitest forma

purified immunoglobulin

antitest terméktípus

primary antibodies

klón

18, monoclonal

faj reaktivitás

mouse, human

technika/technikák

western blot: suitable

izotípus

IgG1

UniProt elérési szám

kiszállítva

wet ice

célzott transzláció utáni módosítás

phosphorylation (pTyr397)

Géninformáció

human ... PTK2(5747)
mouse ... Ptk2(14083)

Általános leírás

FAK plays a central role in cell spreading, differentiation, migration, cell death and acceleration of the G1 to S phase transition of the cell cycle. FAK regulation includes phosphorylation at multiple tyrosine and serine residues. Phosphorylation of tyrosine generally is associated with positive regulation and growth promotion, however, dephosphorylation at these sites occurs as cells enter mitosis (M-Phase of the cell cycle). In contrast, serine phosphorylation either remains high or is increased as cells enter mitosis and may play a role in focal adhesion disassembly. Tyrosine 397 is the autophosphorylation site of Focal Adhesion Kinase. The site binds Src family SH2 domains and the p85 subunit of PI3-Kinase.

Egyediség

Reacts specifically with Focal Adhesion Kinase (FAK) when phosphorylated on Tyr397. FAK is a cytoplasmic tyrosine kinase that colocalizes with integrins in focal adhesions. This cellular localization is directed by a 125 amino acid sequence at the C-terminus called the "Focal Adhesion Targeting" sequence (FAT). The binding of extracellular matrix ligands to integrins triggers autophosphorylation at Tyr-397, and activation of FAK through phosphorylation of Tyr residues (Tyr-576 and Tyr577) in the kinase domain activation loop.

Immunogén

Epitope: Tyrosine 397
Generated from human FAK, a.a. 393-404, phosphorylated on Tyr397.

Alkalmazás

Research Category
Cell Structure
Research Sub Category
Cytoskeletal Signaling
This Anti-phospho-Focal Adhesion Kinase (Tyr397) Antibody, clone 18 is validated for use in WB for the detection of phospho-Focal Adhesion Kinase (Tyr397).

Minőség

Evaluated by Western Blot in LPS treated RAW 264 lysates.
Western Blot Analysis: 1:500 dilution of this lot detected phospho-FAK (Tyr397) on 10 ug of LPS treated RAW 264 lysates.

Cél megnevezése

125 kDa

Kapcsolódás

Replaces: 04-974

Fizikai forma

Format: Purified
Protein A purified
Purified mouse monoclonal IgG1 in aqueous buffered solution containing 50% glycerol, BSA, and <0.09% sodium azide.

Tárolás és stabilitás

Stable for 1 year at -20ºC from date of receipt.
Note: Variability in freezer temperatures below -20°C may cause glycerol containing solutions to become frozen during storage.

Analízis megjegyzés

Control
LPS treated RAW 264 lysates.

Egyéb megjegyzések

Concentration: Please refer to the Certificate of Analysis for the lot-specific concentration.

Jogi nyilatkozat

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Nem találja a megfelelő terméket?  

Próbálja ki a Termékválasztó eszköz. eszközt

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Melisa J Andrade et al.
Journal of cell science, 134(12) (2021-06-18)
UVBR-induced photolesions in genomic DNA of keratinocytes impair cellular functions and potentially determine the cell fate post-irradiation. The ability of insulin-like growth factor-I (IGF-I) to rescue epidermal keratinocytes after photodamage via apoptosis prevention and photolesion removal was recently demonstrated using
Jorge Carretero-Ortega et al.
eLife, 8 (2019-05-06)
Semaphorins (SEMAs) and their Plexin (PLXN) receptors are central regulators of metazoan cellular communication. SEMA-PLXND1 signaling plays important roles in cardiovascular, nervous, and immune system development, and cancer biology. However, little is known about the molecular mechanisms that modulate SEMA-PLXND1
Catherine Moorwood et al.
Skeletal muscle, 4, 13-13 (2014-07-16)
The dystrophin glycoprotein complex (DGC) is located at the sarcolemma of muscle fibers, providing structural integrity. Mutations in and loss of DGC proteins cause a spectrum of muscular dystrophies. When only the sarcoglycan subcomplex is absent, muscles display severe myofiber
Rafaela Muniz de Queiroz et al.
Nature communications, 15(1), 7132-7132 (2024-08-21)
Although the E3 ligase Mdm2 and its homologue and binding partner MdmX are the major regulators of the p53 tumor suppressor protein, it is now evident that Mdm2 and MdmX have multiple functions that do not involve p53. As one
Christoph Seiler et al.
PLoS biology, 10(9), e1001386-e1001386 (2012-09-14)
The signals that initiate cell invasion are not well understood, but there is increasing evidence that extracellular physical signals play an important role. Here we show that epithelial cell invasion in the intestine of zebrafish meltdown (mlt) mutants arises in

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással