Összes fotó(1)
Fontos dokumentumok
927821
EBX2-alkyne
≥95%
Szinonimák:
5-Methyl-1-((trimethylsilyl)ethynyl)-1l3-benzo[d][1,2]iodaoxol-3(1H)-one
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)
About This Item
Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C13H15IO2Si
CAS-szám:
Molekulatömeg:
358.25
UNSPSC kód:
12352101
NACRES:
NA.22
Javasolt termékek
Minőségi szint
Teszt
≥95%
form
powder
tárolási hőmérséklet
−20°C
SMILES string
CC1=CC(C(OI2C#C[Si](C)(C)C)=O)=C2C=C1
Alkalmazás
EBX2-alkyne is a hypervalent iodine reagent used for labeling cysteines. A method was developed using cysteine-reactive compounds including this one to allow for unbiased analysis of proteomic data in quantitative applications . The method uses light or heavy labeling with the isotopically labelled desthiobiotin azide (isoDTB) tag for mass spectrometry analysis . Analysis then uses the isotopic tandem orthogonal proteolysis activity-based protein profiling (isoTOP-ABPP) workflow .
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Analitikai tanúsítványok (COA)
Lot/Batch Number
Nem találja a megfelelő verziót?
Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Profiling the proteome-wide selectivity of diverse electrophiles.
Zanon P R A, et al.
ChemRxiv : the preprint server for chemistry (2021)
Keriann M Backus et al.
Nature, 534(7608), 570-574 (2016-06-17)
Small molecules are powerful tools for investigating protein function and can serve as leads for new therapeutics. Most human proteins, however, lack small-molecule ligands, and entire protein classes are considered 'undruggable'. Fragment-based ligand discovery can identify small-molecule probes for proteins
Eranthie Weerapana et al.
Nature, 468(7325), 790-795 (2010-11-19)
Cysteine is the most intrinsically nucleophilic amino acid in proteins, where its reactivity is tuned to perform diverse biochemical functions. The absence of a consensus sequence that defines functional cysteines in proteins has hindered their discovery and characterization. Here we
Patrick R A Zanon et al.
Angewandte Chemie (International ed. in English), 59(7), 2829-2836 (2019-11-30)
Rapid development of bacterial resistance has led to an urgent need to find new druggable targets for antibiotics. In this context, residue-specific chemoproteomic approaches enable proteome-wide identification of binding sites for covalent inhibitors. Described here are easily synthesized isotopically labeled
Eranthie Weerapana et al.
Nature, 468(7325), 790-795 (2010-11-19)
Cysteine is the most intrinsically nucleophilic amino acid in proteins, where its reactivity is tuned to perform diverse biochemical functions. The absence of a consensus sequence that defines functional cysteines in proteins has hindered their discovery and characterization. Here we
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással