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Merck

ENTK-RO

Roche

Enterokinase

from calf intestine

Synonym(e):

Restriktionsprotease Enterokinase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204

Biologische Quelle

bovine (calf) intestine

Form

lyophilized

Mol-Gew.

150 kDa

Verpackung

pkg of 3 × 250 μg (11351311001)
pkg of 3 × 30 μg (11334115001)

Hersteller/Markenname

Roche

Konzentration

1:50 % (w/w)

Optimaler pH-Wert

8

Lagertemp.

2-8°C

Allgemeine Beschreibung

Enterokinase ist eine Protease aus dem Darm von Kälbern und wird in einer Qualität geliefert, die für die Aufspaltung von Fusionsproteinen optimiert ist.
Enterokinase ist eine heterodimere Serinprotease und an der Umwandlung von Trypsinogen in Trypsin beteiligt. Sie spaltet Trypsinogen hochspezifisch am Trypsinogen-Aktivierungspeptid, das im Anschluss an die Sequenz (A~p)~-L lokalisiert ist, und regt dessen physiologische Aktivitäten an.

Spezifität

Serinprotease, die als Restriktionsprotease fungiert, die die Aminosäuresequenz -(Asp)4-Lys-X erkennt. Die Asparaginsäurereste können teilweise durch Glutaminsäure substituiert werden.

Anwendung

Qualität
Reinheit: hochrein, nicht standardisiert mit Albumin
Qualitätskontrolle: funktionsgetestet
Enterokinase dient zur Aufspaltung von Fusionsproteinen an festen Spaltstellen. Für die Verarbeitung rekombinanter Proteine wird das gewünschte Protein mit der Enterokinase-Erkennungssequenz fusioniert. Nach der Aufreinigung des gesamten Fusionsproteins wird das Protein oder Peptid durch Inkubation mit Enterokinase freigesetzt.

Angaben zur Herstellung

Arbeitskonzentration: 1:50 (w/w)
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Eine Enterokinase-Lösung, bei 2 bis 8 °C aufbewahrt, kann bis zu eine Woche lang verwendet werden.

Sonstige Hinweise

Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht für den Einsatz in diagnostischen Verfahren vorgesehen.

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

does not flash

Flammpunkt (°C)

does not flash


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E R LaVallie et al.
The Journal of biological chemistry, 268(31), 23311-23317 (1993-11-05)
Enterokinase (enteropeptidase) is a heterodimeric serine protease that is responsible for the physiological activation of trypsinogen by highly specific cleavage of the trypsinogen activation peptide following the sequence (Asp)4-Lys. In this paper, we report the cloning and functional expression of

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