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Merck

219402

Sigma-Aldrich

Cathepsin L, humane Leber

Cathepsin L, Human Liver, CAS 60616-82-2, is a native, the most potent of all the lysosomal proteinases. Plays a major role in the proteolysis of both cellular and endocytosed macromolecules.

Synonym(e):

CTSL, CTSL1, Human Cathepsin L, Major excreted protein (MEP)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

human liver

Qualitätsniveau

Form

liquid

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

Methode(n)

activity assay: suitable

Eignung

suitable for molecular biology

Anwendung(en)

life science and biopharma

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... CTSL(1514)

Allgemeine Beschreibung

Research area: Cell Signaling
Cathepsin L, Human Liver, native, is the most potent of all the lysosomal proteinases. Cathepsin L (CTSL) belongs to the papain subfamily of cysteine proteases and is mainly located in endolysosomal vesicles.

Biochem./physiol. Wirkung

Cathepsin L (CTSL) has higher activity than cathepsins B and H in the degradation of a variety of physiological protein substrates. It is believed to be responsible for the generation of endostatin from the NC1 domain in collagen XVII. It is responsible for regulating cell cycle, nucleotide-binding domain, leucine-rich–containing family, pyrin domain–containing-3 (NLRP3) inflammasome activation, proteolytic processing of Bid during apoptosis, and TGF-β signaling. It can degrade a wide range of proteins, encompassing enzymes, receptors, and transcription factors. Additionally, it produces active enzymes, receptors, and biologically active peptides through controlled proteolysis. Moreover, Cathepsin L has been observed to enhance tumor cell migration by lowering cell-cell adhesion and breaking down elements of the extracellular matrix. The expression of CTSL escalates in several types of cancers, including glioma, melanoma, pancreatic, prostate, and breast cancer. It plays a major role in the proteolysis of both cellular and endocytosed macromolecules.

Verpackung

Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Fläschchenetikett.

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Einheitendefinition

Eine Einheit ist als die Menge an Enzym definiert, die je Minute bei 25 °C und einem pH-Wert von 5,5 1,0 µmol Z-FR-AFC hydrolysiert.

Physikalische Form

In 400 mmol/l NaCl, 20 mmol/l Malonatpuffer, 1 mmol/l EDTA, pH-Wert 5,5.

Angaben zur Herstellung

Aus Gewebe von Personen hergestellt, die in zertifizierten Tests für HBsAg und Antikörper gegen HIV und HCV als negativ befunden wurden.

Rekonstituierung

Nach dem erstmaligen Auftauen in Aliquote aufteilen und einfrieren (-70 °C).

Sonstige Hinweise

Note: 1 mU = 1 milliunit

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2


Analysenzertifikate (COA)

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Tulasi Yadati et al.
Cells, 9(7) (2020-07-17)
Cathepsins are the most abundant lysosomal proteases that are mainly found in acidic endo/lysosomal compartments where they play a vital role in intracellular protein degradation, energy metabolism, and immune responses among a host of other functions. The discovery that cathepsins
Cathepsin L
Kirschke H
Handbook of Proteolytic Enzymes, 2.0, 1808-1817 (2013)
Targeting Cathepsin L in Cancer Management: Leveraging Machine Learning, Structure-Based Virtual Screening, and Molecular Dynamics Studies
Almalki AA, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 24(24), 17208-17208 (2023)
Blockage of Lysosomal Degradation Is Detrimental to Cancer Cell Survival: Role of Autophagy Activation
Schwartz-Roberts JL and Clarke R
Autophagy: Cancer, Other Pathologies, Inflammation, Immunity, Infection, and Aging, 121-133 (2015)
Zsanett Jancsó et al.
Gastroenterology, 158(4), 1083-1094 (2019-11-22)
Mutations in the human serine protease 1 gene (PRSS1), which encodes cationic trypsinogen, can accelerate its autoactivation and cause hereditary or sporadic chronic pancreatitis. Disruption of the locus that encodes cationic trypsinogen in mice (T7) causes loss of expression of

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