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Merck

219362

Sigma-Aldrich

Cathepsin B, humane Leber

Cathepsin B, Human Liver, CAS 9047-22-7, is a purified native cathepsin B from human liver, purified by affinity chromatography. Upregulated in many types of tumors.

Synonym(e):

Cathepsin B, humane Leber

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

human liver

Qualitätsniveau

Assay

≥95% (SDS-PAGE)

Form

liquid

Spezifische Aktivität

≥10 units/mg protein

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

Methode(n)

activity assay: suitable

Eignung

suitable for molecular biology

Anwendung(en)

life science and biopharma

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... CTSB(1508)

Allgemeine Beschreibung

Research area: Cell Signaling

Native cathepsin B from human liver, purified by affinity chromatography and HPLC. The most investigated enzyme of all lysosomal cysteine proteases. Cathepsin B belongs to the papain-like family of cysteine proteases and is produced as a preproenzyme. It is a bilobal protein, and its catalytic site is situated at the interface between the two lobes.

Anwendung

Cathepsin B, Human Liver, has been used in:
  • Diagnostics: as a potent and independent prognostic marker for endometrial cancer, pancreatic adenocarcinoma, and inflammatory disease.
  • Drug development: during the neovascularization process and as a potent therapeutic target for various pathologies, cancer progression, and osteoarthritis in humans.
  • Pharmacology: for increasing the therapeutic index of doxorubicin by incorporating the cathepsin B cleavable spacer Phe-Lys-4-aminobenzyloxycarbonyl into an albumin-binding prodrug.
  • Molecular biology: in cathepsin B activity assay.

Biochem./physiol. Wirkung

Cathepsin B acts as both endo and exopeptidase. While as an endopeptidase it cleaves amino acids with a large hydrophobic side chain in the P2 site of the protein/peptide substrate, on the other hand as an exopeptidase it eliminates two amino acids (dipeptide) from the C terminus of a polypeptide substrate, thereby categorizing the enzyme as a peptidyl dipeptidase. It maintains homeostatic metabolic activity within cells through regular turnover of both intracellular and extracellular proteins. Additionally, it is involved in various cellular functions like regulation of pro-enzyme and pro-hormone activation, tissue remodeling, antigen processing, apoptosis, and inflammatory responses to antigens. The expression and activity of cathepsin B have been linked to several pathologies, including cardiovascular disease, cancer, Alzheimer’s, arthritis, and pancreatitis. Overexpression of cathepsin B has been observed in brain, breast, gastric, prostate, esophageal, skin, lung, ovarian, colon, and thyroid cancers and correlates positively with their invasive and metastatic capabilities. Cathepsin B is shown to facilitate tumor invasion by dissolving extracellular barriers.

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Einheitendefinition

Eine Einheit ist als die Menge an Enzym definiert, die je Minute bei 40 °C und unter Verwendung von 100 mmol/l Na+/K+, pH-Wert 6,0, mit 1,33 mmol/l EDTA und 2 mmol/l DTT als Aktivierungspuffer 1,0 µmol Z-RR-βNaphthylamid hydrolysiert.

Physikalische Form

In 50 mmol/l Natriumacetatpuffer, 1 mmol/l EDTA, pH-Wert 5,0.

Angaben zur Herstellung

Aus Gewebe von Personen hergestellt, die in zertifizierten Tests für HBsAg und Antikörper gegen HIV und HCV als negativ befunden wurden.

Rekonstituierung

Nach dem erstmaligen Auftauen in Aliquote aufteilen und einfrieren (-70 °C).

Sonstige Hinweise

Hirai, K., et al. 1999. Hum. Pathol.30, 680.
Kostoulas, G., et al. 1999. FEBS Lett.455, 286.
Strojnik, T., et al. 1999. Clin. Cancer Res.5, 559.
Maquire, T.M., et al. 1998. Int. J. Biol. Markers13, 139.
Berquim, I.M. und Sloane, B.F. 1996. Adv. Exp. Med. Biol.389, 281.

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Cathepsin B: Basis Sequence: Mouse
Cavallo-Medved D, et al.
The AFCS-nature Molecule Pages (2011)
Zsanett Jancsó et al.
Gastroenterology, 158(4), 1083-1094 (2019-11-22)
Mutations in the human serine protease 1 gene (PRSS1), which encodes cationic trypsinogen, can accelerate its autoactivation and cause hereditary or sporadic chronic pancreatitis. Disruption of the locus that encodes cationic trypsinogen in mice (T7) causes loss of expression of

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