T6884
Thrombine from human plasma
lyophilized powder, ≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)
Synonyme(s) :
Facteur IIa
Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme
About This Item
Produits recommandés
Source biologique
human plasma
Niveau de qualité
Forme
lyophilized powder
Activité spécifique
≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)
Poids mol.
37.4 kDa
Impuretés
HIV and HBsAg, source material tested negative
Numéro d'accès UniProt
Température de stockage
−20°C
Informations sur le gène
human ... F2(2147)
Vous recherchez des produits similaires ? Visite Guide de comparaison des produits
Description générale
La thrombine est la dernière protéase de la cascade de la coagulation (hémostase secondaire), favorisant à la fois des effets procoagulants et anticoagulants.
La thrombine est produite par le clivage protéolytique de la prothrombine inactive dans le foie. Cette glycoprotéine comporte quatre domaines structurels : le domaine Gla contenant 10 acides γ-carboxyglutamiques, deux domaines « kringle », et le domaine de sérine protéase de type trypsine. Le gène de la prothrombine est situé sur le chromosome 11p11.2 de l′homme.
Application
La thrombine dérivée du plasma humain a été utilisée :
- pour la préparation de gels de fibrine en vue d′évaluer la morphologie des cellules stromales de moelle osseuse humaine (hBMSC) ;
- dans l′activation des plaquettes sanguines ;
- pour évaluer l′intégrité des monocouches de cellules endothéliales.
La thrombine est utilisée pour le clivage site-spécifique de protéines de fusion recombinantes contenant un site de reconnaissance qui lui est accessible, pour l'élimination d'étiquettes d'affinité.
Actions biochimiques/physiologiques
La fonction principale de la thrombine est le clivage du fibrinogène en fibrine pour favoriser la formation d′un caillot stable. Un vaste éventail de mutations dans le gène de la prothrombine contribue à sa déficience, ce qui entraîne des troubles de la coagulation comme la dysprothrombinémie et l′hypoprothrombinémie. Des taux élevés de thrombine provoquent une neurotoxicité dans les neurones dopaminergiques et contribuent à l′évolution de la maladie de Parkinson. Des taux anormaux de thrombine modifient la voie de la coagulation dans la sclérose en plaques. Les patients atteints de maladie coronarienne présentent des taux élevés de thrombine. L′accumulation de thrombine dans les enchevêtrements neurofibrillaires peuvent contribuer à l′agrégation de la protéine tau et à la physiopathologie de la maladie d′Alzheimer.
La thrombine est utilisée pour le clivage de protéines de fusion recombinantes contenant un site de reconnaissance correspondant accessible - le clivage spécifique au site permet d′éliminer les étiquettes d′affinité. La thrombine a été utilisée dans une étude évaluant la voie de la protéine C dans la fonction de la barrière intestinale.
Sérine protéase qui clive sélectivement les liaisons Arg-Gly du fibrinogène pour former la fibrine et les fibrinopeptides A et B.
Définition de l'unité
L′activité est exprimée en unités de NIH et obtenue par comparaison directe à une norme de référence de thrombine NIH.
Forme physique
Lyophilisée dans une solution saline tamponnée au citrate, pH 6,5.
Remarque sur l'analyse
La procédure d′essai selon NIH utilise 0,2 ml de plasma dilué (1:1 dans une solution saline) comme substrat et 0,1 ml d′échantillon de thrombine (stabilisé dans une solution tamponnée contenant 1 % d′albumine) et est une modification de la méthode de Biggs. Seuls les temps de coagulation dans la plage de 15 à 25 secondes sont utilisés pour déterminer les concentrations en thrombine.
Autres remarques
Pour en savoir plus sur la thrombine, rendez-vous sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Clause de non-responsabilité
Ce produit, destiné à la recherche scientifique, est soumis à une réglementation spécifique en France, y compris pour les activités d′importation et d′exportation (Article L 1211-1 alinéa 2 du Code de la Santé Publique). L′acheteur (c′est-à-dire l′utilisateur FINAL) est tenu d′obtenir une autorisation d′importation auprès du ministère français de la recherche, mentionné à l′article L1245-5-1 II du Code de la Santé Publique. En commandant ce produit, vous confirmez détenir l′autorisation d′importation requise.
Inhibiteur
Réf. du produit
Description
Tarif
Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organes cibles
Respiratory system
Code de la classe de stockage
13 - Non Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 2
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".
Déjà en possession de ce produit ?
Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.
Les clients ont également consulté
Thrombin generation correlates with disease duration in multiple sclerosis (MS): Novel insights into the MS-associated prothrombotic state
Parsons MEM, et al.
Multiple Sclerosis Journal, 3(4) (2017)
Substrate stiffness combined with hepatocyte growth factor modulates endothelial cell behavior
Chang H, et al.
Biomacromolecules, 17(9), 2767-2776 (2016)
Platelet subpopulations remain despite strong dual agonist stimulation and can be characterised using a novel six-colour flow cytometry protocol
Sodergren ALand Ramstrom S
Scientific reports, 8(1), 1441-1441 (2018)
Howard Kim et al.
PloS one, 6(6), e21744-e21744 (2011-07-09)
Neural stem/progenitor cells (NSPCs) have great potential as a cell replacement therapy for spinal cord injury. However, poor control over transplant cell differentiation and survival remain major obstacles. In this study, we asked whether dibutyryl cyclic-AMP (dbcAMP), which was shown
Thrombin a-chain: activation remnant or allosteric effector?
Carter ISR, et al.
Thrombosis, 2010 (2010)
Articles
Thrombin Factor IIa is an endolytic serine protease that selectively cleaves the Arg--Gly bonds of fibrinogen to form fibrin and release fibrinopeptides A and B.
Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..
Contacter notre Service technique