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P4649

Sigma-Aldrich

Phosphorylase b from rabbit muscle

For use as a marker in SDS-PAGE

Sinônimo(s):

α-Glucan Phosphorylase, 1,4-α-D-Glucan:orthophosphate α-D-glucosyltransferase, Glycogen Phosphorylase

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About This Item

Número CAS:
Número da licença da enzima:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

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Nível de qualidade

Formulário

powder

peso molecular

observed mol wt ~97 kDa

embalagem

vial of 0.5 mg

temperatura de armazenamento

2-8°C

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Descrição geral

Phosphorylase b is a dimer, usually exists in inactive form in the skeletal muscles.[1][2] Equilibrium exists between an active relaxed (R) state and a less active tense (T). Phosphorylase b favors the T state.[3] The enzyme possesses three domains, the N-terminal domain, glycogen-binding domain and the C-terminal domain.[1]

Aplicação

Phosphorylase b from rabbit muscle has been used as a molecular weight marker in 12% polyacrylamide gel for keratinase,[4] and stress-70 protein.[5]
Phosphorylase b from rabbit muscle is to be used as a marker in SDS-PAGE. Phosphorylase b is used during chemical cross-linking studies as a SDS-PAGE molecular weight standard[6][7].

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Crystallographic studies on the activity of glycogen phosphorylase b
Weber IT, et al.
Nature, 274(5670), 433-433 (1978)
Stress-70 proteins in marine mussel Mytilus galloprovincialis as biomarkers of environmental pollution: a field study
Hamer B, et al.
Environment International, 30(7), 873-882 (2004)
Signal Transduction and Protein Phosphorylation (2012)
B Chen et al.
The Journal of biological chemistry, 275(45), 34946-34953 (2000-08-17)
The envelope glycoprotein, gp160, of simian immunodeficiency virus (SIV) shares approximately 25% sequence identity with gp160 from the human immunodeficiency virus, type I, indicating a close structural similarity. As a result of binding to cell surface CD4 and co-receptor (e.g.
C Donnet et al.
The Journal of biological chemistry, 276(10), 7357-7365 (2000-12-02)
Thermal denaturation can help elucidate protein domain substructure. We previously showed that the Na,K-ATPase partially unfolded when heated to 55 degrees C (Arystarkhova, E., Gibbons, D. L., and Sweadner, K. J. (1995) J. Biol. Chem. 270, 8785-8796). The beta subunit

Questions

1–2 of 2 Questions  
  1. Has the amino acid sequence of phosphorylase from rabbit muscle been published?

    1 answer
    1. The sequence has been published. The amino acid composition is:Asp5l, Asn45, Thr35, Ser29, Glu64, Gln31, Pro36, Gly48, Ala63, Cys9, Val62, Met2l, Ile49, Leu79, Tyr36, Phe38, Trp12, Lys48, HiS22, and Arg63. Reference for the sequence and amino acid composition: K. Titani et al., Proc. Nat. Acad. Sci., USA, 74, 4762-4766 (1977) (see attached pdf).Product P1261 is phosphorylase a, which is the tetrameric form. Products P4649 and P6635 are phosphorylase b, the dimeric  form. The sequence information of the subunit would be the same for both forms.

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    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

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