Przejdź do zawartości
Merck

N9914

Sigma-Aldrich

Polynucleotide phosphorylase from Synechocystis sp.

recombinant, expressed in E. coli

Synonim(y):

PNPase, Polyribonucleotide Nucleotidyltransferase

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

100 μG
1720,00 zł

1720,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

Wybierz wielkość

Zmień widok
100 μG
1720,00 zł

About This Item

Numer EC enzymu:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

1720,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

pochodzenie biologiczne

bacterial (Synechocystis sp.)

Poziom jakości

rekombinowane

expressed in E. coli

opis

Histidine tagged

Próba

90% (SDS-PAGE)

Formularz

solution

aktywność właściwa

≥500 units/mg protein

masa cząsteczkowa

85 kDa

metody

cell based assay: suitable

przydatność

suitable for molecular biology

Zastosowanie

cell analysis

Warunki transportu

dry ice

temp. przechowywania

−70°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Opis ogólny

Fosforylaza polinukleotydowa w chloroplastach szpinaku działa jako egzonukleaza i polimeraza poli(A). [1]

Zastosowanie

Fosforylaza polinukleotydowa została wykorzystana w badaniu, aby odkryć, że główną funkcją PNPazy jest synteza CDP. [2] Został on również wykorzystany w badaniu w celu zbadania enzymu odpowiedzialnego za syntezę ogona 3′ RNA w S. coelicolor. [3]

Działania biochem./fizjol.

Fosforylaza polinukleotydowa lokalizuje się w przestrzeni międzybłonowej mitochondriów i pełni krytyczną funkcję w regulacji homeostazy mitochondriów w komórkach ludzkich. [4]
Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is a bifunctional enzyme with a phosphorolytic 3′ to 5′ exoribonuclease activity and a 3′-terminal oligonucleotide polymerase activity.

Definicja jednostki

One unit will polymerize 1.0 μmole of ADP, releasing 1.0 μmole of inorganic phosphate in 15 minutes, at pH 9.1 at 37 °C.
Supplied as a solution in 20 mM Hepes buffer pH 7.9, 0.1 mM EDTA, 2 mM DTT, 12.5 mM MgCl2, 60 mM KCl, 20% (w/v) Glycerol
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

12 - Non Combustible Liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Patricia Bralley et al.
Microbiology (Reading, England), 152(Pt 3), 627-636 (2006-03-04)
As in other bacteria, 3'-tails are added post-transcriptionally to Streptomyces coelicolor RNA. These tails are heteropolymeric, and although there are several candidates, the enzyme responsible for their synthesis has not been definitively identified. This paper reports on three candidates for
Ruth Rott et al.
The Journal of biological chemistry, 278(18), 15771-15777 (2003-02-26)
The mechanism of RNA degradation in Escherichia coli involves endonucleolytic cleavage, polyadenylation of the cleavage product by poly(A) polymerase, and exonucleolytic degradation by the exoribonucleases, polynucleotide phosphorylase (PNPase) and RNase II. The poly(A) tails are homogenous, containing only adenosines in
Steven W Hardwick et al.
Open biology, 2(4), 120028-120028 (2012-06-23)
Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is an exoribonuclease that cleaves single-stranded RNA substrates with 3'-5' directionality and processive behaviour. Its ring-like, trimeric architecture creates a central channel where phosphorolytic active sites reside. One face of the ring is decorated with RNA-binding K-homology
Elinne Becket et al.
Journal of bacteriology, 194(20), 5613-5620 (2012-08-21)
Polynucleotide phosphorylase (PNP) plays a central role in RNA degradation, generating a pool of ribonucleoside diphosphates (rNDPs) that can be converted to deoxyribonucleoside diphosphates (dNDPs) by ribonucleotide reductase. We report here that spontaneous mutations resulting from replication errors, which are
Yulia Redko et al.
Nucleic acids research, 41(1), 288-301 (2012-10-25)
Protein complexes directing messenger RNA (mRNA) degradation are present in all kingdoms of life. In Escherichia coli, mRNA degradation is performed by an RNA degradosome organized by the major ribonuclease RNase E. In bacteria lacking RNase E, the existence of

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej