Przejdź do zawartości
Merck

L5135

Sigma-Aldrich

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Synonim(y):

L-Leucine:NAD+ oxidoreductase (deaminating)

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

25 UNITS
2828,00 zł

2828,00 zł

Cena katalogowa4040,00 złZaoszczędź 30%

Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności


Wybierz wielkość

Zmień widok
25 UNITS
2828,00 zł

About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

2828,00 zł

Cena katalogowa4040,00 złZaoszczędź 30%

Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Formularz

lyophilized powder

Poziom jakości

aktywność właściwa

≥60 units/mg protein

masa cząsteczkowa

245 kDa

temp. przechowywania

−20°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Opis ogólny

Dehydrogenaza L-leucyny należy do rodziny dehydrogenaz aminokwasowych.[1]

Zastosowanie

Dehydrogenaza L-leucyny z Bacillus cereus została wykorzystana do spektrofotometrycznego oznaczania aminokwasów rozgałęzionych (BCAA) w próbkach surowicy.[2]

Działania biochem./fizjol.

Dehydrogenaza leucynowa jest oksydoreduktazą zależną od wodoru dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADH). Bierze udział w katalizowaniu redukcyjnego aminowania alifatycznych 2-okso-kwasów do ich odpowiednich L-aminokwasów.[3]

Definicja jednostki

One unit will convert 1.0 μmole of L‑leucine to α-ketoisocaproate per min at pH 10.5 at 37 °C.

Inne uwagi

contains lysine
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Junping Zhou et al.
Biotechnology journal, 14(3), e1800253-e1800253 (2018-07-28)
Unnatural amino acids (UAAs) play a key role in modern medicinal chemistry such as small molecules and peptide-based drugs with fast-growing markets. Low efficiency for natural enzymes including leucine dehydrogenase (LeuDH, EC1.4.1.9) are one major challenge for UAA production. Here
Peng-Hu Zhang et al.
Sheng wu gong cheng xue bao = Chinese journal of biotechnology, 23(2), 268-272 (2007-04-28)
The purification and the characteristics of an enzyme from Morganella morganii J-8, which could produce d-pseudoephedrine from 1-phenyl-2-methylamine-acetone, were performed in this study. In this research, first, cells were disrupted by ultrasonic treatment at 4 degrees C. The carbonyl enantioselective
S Guangdong et al.
The Journal of antibiotics, 54(1), 66-73 (2001-03-28)
Shengjimycin is a group of 4"-acylated spiramycins with 4"-isovalerylspiramycin as the major component, produced by recombinant S. spiramyceticus F21 harboring a 4"-O-acyltransferase gene from S. mycarofaciens 1748. A stable bioengineered strain of Streptomyces spiramyceticus WSJ-1 was constructed by integrating the
Tatyana A Muranova et al.
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 58(Pt 6 Pt 2), 1059-1062 (2002-05-31)
Leucine dehydrogenase is an octameric enzyme which belongs to the superfamily of amino-acid dehydrogenases and catalyses the reversible oxidative deamination of leucine to 2-ketoisocaproate, with the corresponding reduction of the cofactor NAD(+). Catalysis by this enzyme is thought to involve
M B Ansorge et al.
Biotechnology and bioengineering, 68(5), 557-562 (2000-05-08)
A method for the production of recombinant L-leucine dehydrogenase from Bacillus cereus in pilot scale is described employing the temperature induced runaway replication vector pIET98 and the Escherichia coli host strain BL21. Fed-batch cultivation using a semi-synthetic high-cell densitiy medium

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej