Przejdź do zawartości
Merck

P6887

Sigma-Aldrich

Pepsin from porcine gastric mucosa

lyophilized powder, ≥3,200 units/mg protein

Synonim(y):

Pepsin A, Pepsin from hog stomach

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

250 MG
383,00 zł
1 G
1090,00 zł
5 G
3980,00 zł
10 G
5350,00 zł

383,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności


Wybierz wielkość

Zmień widok
250 MG
383,00 zł
1 G
1090,00 zł
5 G
3980,00 zł
10 G
5350,00 zł

About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Numer WE:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
eCl@ss:
42010127
NACRES:
NA.54

383,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

pochodzenie biologiczne

Porcine gastric mucosa

Poziom jakości

klasa czystości

Proteomics Grade

Formularz

lyophilized powder

aktywność właściwa

≥3,200 units/mg protein

masa cząsteczkowa

35 kDa

zanieczyszczenia

salt, essentially free

kolor

white to off-white

rozpuszczalność

deionized water: soluble 10 mg/mL
10 mM HCl: soluble 4.0 mg/mL (Cold)

numer dostępu UniProt

Zastosowanie

diagnostic assay manufacturing

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

−20°C

informacje o genach

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Zastosowanie

Pepsin cleavage can be used to produce F(ab′)2 fragments of antibodies. pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Pepsin from Sigma has been used along with other enzymes for the determination of enzyme-resistant starch (RS) in bread.[1] It has also been used to simulate in vitro gastrointestinal digestion of pea or whey protein isolates.[2]
Pepsin is a peptidase used to digest proteins and is commonly used in the preparation of Fab fragments from antibodies. Pepsin, from porcine gastric mucosa, has been used to hydrolyze dry cervical samples in mice. Product P6887 is provided as a lyophilized powder and has been used to digest protein during dietary fiber analysis[3].

Działania biochem./fizjol.

Preferential cleavage: hydrophobic and aromatic residues in P1 and P1′ postitions. Cleaves Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe and Phe-Tyr bonds in the β chain of insulin
Unlike many other peptidases, pepsin hydrolyzes only peptide bonds, not amide or ester linkages. The cleavage specificity includes peptides with an aromatic acid on either side of the peptide bond, especially if the other residue is also an aromatic or a dicarboxylic amino acid. Increased susceptibility to hydrolysis occurs if there is a sulfur-containing amino acid close to the peptide bond, which has an aromatic amino acid. Pepsin will also preferentially cleave at the carboxyl side of phenylalanine and leucine, and to a lesser extent at the carboxyl side of glutamic acid residues. It does not cleave at valine, alanine, or glycine linkages.[4] Z-L-tyrosyl-L-phenylalanine, Z-L-glutamyl-L-tyrosine, or Z-L-methionyl-L-tyrosine may be used as substrates for pepsin digestion.[4][5] Pepsin is inhibited by several phenylalanine-containing peptides.[6]

Definicja jednostki

One unit will produce a ΔA280 of 0.001 per min at pH 2.0 at 37°C, measured as TCA-soluble products using hemoglobin as substrate. (Final volume = 16 ml. Light path = 1 cm.)

Komentarz do analizy

Optimum pH is 2-4. Active in 4 M urea and 3 M guanidine HCl. Stable at 60 °C. Pepsin is irreversibly inactivated at pH 8.0 - 8.5.
Protein determined by E1%/280

Inne uwagi

View more information on pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Inhibitor

Numer produktu
Opis
Cennik

Piktogramy

Health hazardExclamation mark

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organy docelowe

Respiratory system

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Enzyme-resistant starch. III. The quality of straight-dough bread containing varying levels of enzyme-resistant starch.
Eerlingen, R. C., et al.
Cereal Chem., 71(2), 165-169 (1994)
J A Marlett et al.
The American journal of clinical nutrition, 50(3), 479-485 (1989-09-01)
The effects of different methods on the distribution of total neutral sugars (TNS), uronic acids (UA), and beta-glucans (beta G) between the soluble (S) and insoluble (I) fractions of dietary fiber (DF) were determined for peas, kidney beans, oat bran
V Vermeirssen et al.
Journal of dairy science, 86(2), 429-438 (2003-03-22)
Pea and whey protein were fermented by Lactobacillus helveticus and Saccharomyces cerevisiae in monoculture and in combination at 28 and 37 degrees C in order to release angiotensin-I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides. The fermentation products were subjected to in vitro
Enzymes of Molecular Biology
Sweeney, P.J., and Walker, J.M.
Methods in Molecular Biology, 290-291 (1993)
Arno G B Wouters et al.
Journal of agricultural and food chemistry, 65(6), 1263-1271 (2017-01-27)
The relationship between structural and foaming properties of two tryptic and two peptic wheat gluten hydrolysates was studied at different pH conditions. The impact of pH on foam stability (FS) of the samples heavily depended on the peptidase used and

Produkty

Antibody fragmentation with our pepsin digestion protocol for IgG antibody fragmentation and preparation of F(ab’).

Available Fluorescent in situ hybridization (FISH) procedures, reagents and equipment.

Dostępne procedury, odczynniki i sprzęt do fluorescencyjnej hybrydyzacji in situ (FISH).

Protokoły

This procedure may be used for determination of Pepsin activity using hemoglobin as the substrate. It is a spectrophotometric stop rate determination.

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej