This product is recombinant enzyme produced in e. coli. The original species information is not available.
Wszystkie zdjęcia(1)
Kluczowe dokumenty
49641
Alcohol Dehydrogenase, recombinant from E. coli
≥500 U/mL
Synonim(y):
Alcohol:NADP+ oxidoreductase
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wybierz wielkość
1 ML
945,00 zł
5 ML
3680,00 zł
945,00 zł
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Poproś o zamówienie zbiorcze
Wybierz wielkość
Zmień widok
1 ML
945,00 zł
5 ML
3680,00 zł
About This Item
Numer CAS:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54
945,00 zł
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Poproś o zamówienie zbiorcze
Polecane produkty
rekombinowane
expressed in E. coli
Formularz
liquid
aktywność właściwa
≥500 U/mL
metody
cell based assay: suitable
kolor
light brownish-yellow to brown-green
przydatność
suitable for molecular biology
Zastosowanie
life science and biopharma
temp. przechowywania
−20°C
Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów
Opis ogólny
Obszar badań: Neuroscience
Dehydrogenaza alkoholowa ma strukturę homodimeryczną z domeną wiążącą koenzym na C-końcu i N-końcową domeną katalityczną. Miejsce aktywne znajduje się w szczelinie międzydomenowej.[1] Wiązanie NAD+ w miejscu aktywnym [2] powoduje zmiany konformacyjne, które tworzą miejsce wiązania substratu alkoholowego.[3]
Dehydrogenaza alkoholowa ma strukturę homodimeryczną z domeną wiążącą koenzym na C-końcu i N-końcową domeną katalityczną. Miejsce aktywne znajduje się w szczelinie międzydomenowej.[1] Wiązanie NAD+ w miejscu aktywnym [2] powoduje zmiany konformacyjne, które tworzą miejsce wiązania substratu alkoholowego.[3]
Zastosowanie
Dehydrogenaza alkoholowa (ADH) została wykorzystana do odwrócenia niedoboru redukcji bromku 3-[4,5-dimetylotiazol-2-ylo]-2,5-difenylotetrazoliowego (MTT) w teście zaburzonej schizofrenii 1 (DISC1-FL) i lizacie komórkowym DB7.[4]
Działania biochem./fizjol.
Dehydrogenaza alkoholowa katalizuje oksydacyjną konwersję alkoholu do aldehydu.[5] Metabolizm etanolu katalizowany przez dehydrogenazę alkoholową (ADH) skutkuje wytwarzaniem reaktywnych form tlenu (ROS) i tlenku azotu (NO), co prowadzi do oksydacyjnego uszkodzenia mitochondriów i białek komórkowych, a następnie jest związane z wystąpieniem stanu zapalnego układu nerwowego i zaburzeń neurologicznych.[6]
Definicja jednostki
1 U corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol acetone per minute at pH 7.0 and 30°C (NADPH as cofactor)
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Hasło ostrzegawcze
Warning
Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia
Zwroty wskazujące środki ostrożności
Klasyfikacja zagrożeń
Eye Irrit. 2
Kod klasy składowania
10 - Combustible liquids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 3
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Środki ochrony indywidualnej
Eyeshields, Gloves
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Klienci oglądali również te produkty
Mechanism of alcohol-induced oxidative stress and neuronal injury
Haorah J, et al.
Free Radical Biology & Medicine, 45(11), 1542?1550-1542?1550 (2008)
Inhibition of protein translation by the DISC1-Boymaw fusion gene from a Scottish family with major psychiatric disorders
Ji B, et al.
Human Molecular Genetics, 23(21), 5683?5705-5683?5705 (2014)
Steven Hayward et al.
Biophysical journal, 91(5), 1823-1831 (2006-05-23)
Horse liver alcohol dehydrogenase is a homodimer, the protomer having a coenzyme-binding domain and a catalytic domain. Using all available x-ray structures and 50 ns of molecular dynamics simulations, we investigated the mechanism of NAD+-induced domain closure. When the well-known
Structure of a triclinic ternary complex of horse liver alcohol dehydrogenase at 2.9 A resolution.
H Eklund et al.
Journal of molecular biology, 146(4), 561-587 (1981-03-15)
H Eklund et al.
Biochemistry, 23(25), 5982-5996 (1984-12-04)
The binding of NAD to liver alcohol dehydrogenase has been studied in four different ternary complexes by using crystallographic methods. These complexes crystallize isomorphously in a triclinic crystal form which contains the whole dimer of the enzyme in the asymmetric
-
From what organism is this alcohol dehydrogenase from
1 answer-
Helpful?
-
Active Filters
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej
