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Merck

N9914

Sigma-Aldrich

ポリヌクレオチドホスホリラーゼ Synechocystis sp.由来

recombinant, expressed in E. coli

別名:

PNPアーゼ, ポリリボヌクレオチドヌクレオチジルトランスフェラーゼ

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About This Item

Enzyme Commission number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

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由来生物

bacterial (Synechocystis sp.)

品質水準

リコンビナント

expressed in E. coli

詳細

Histidine tagged

アッセイ

90% (SDS-PAGE)

フォーム

solution

比活性

≥500 units/mg protein

分子量

85 kDa

テクニック

cell based assay: suitable

適合性

suitable for molecular biology

アプリケーション

cell analysis

輸送温度

dry ice

保管温度

−70°C

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詳細

Polynuclotide phosphorlyase in spinach chloroplasts acts as a exonuclease and a poly(A) polymerase. [1]

アプリケーション

Polynucleotide phosphorylase has been used in a study to discover that a major function of PNPase is the synthesis of CDP. [2] It has also been used in a study to investigate the enzyme responsible for RNA 3′-tail synthesis in S. coelicolor. [3]

生物化学的/生理学的作用

ポリヌクレオチドホスホリラーゼ(PNPase)は、加リン酸分解の3'から5'エキソリボヌクレアーゼ活性および3'-末端オリゴヌクレオチドポリメラーゼ活性を有する二機能性酵素です。
ポリヌクレオチドホスホリラーゼ(PNPase)は、加リン酸分解の3'から5'エキソリボヌクレアーゼ活性および3'-末端オリゴヌクレオチドポリメラーゼ活性を有する二機能性酵素です。
Polynucleotide phosphorylase localizes to the intermembrane space of mitochondria and has a critical function in regulating mitochondrial homeostasis in human cells. [4]

単位の定義

1 unitは、pH 9.1、37°C、15分間に、1.0 μmolのADPを重合し、1.0 μmolの無機リン酸を遊離させる酵素量です。
20 mM Hepesバッファー(pH 7.9)、0.1 mM EDTA、2 mM DTT、12.5 mM MgCl2、60 mM KCl、20% (w/v)グリセロールで調製した溶液。

保管分類コード

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

N9914-100UG-PW:
N9914-CH:
N9914-VAR:
N9914-BULK:
N9914-100UG:


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Patricia Bralley et al.
Microbiology (Reading, England), 152(Pt 3), 627-636 (2006-03-04)
As in other bacteria, 3'-tails are added post-transcriptionally to Streptomyces coelicolor RNA. These tails are heteropolymeric, and although there are several candidates, the enzyme responsible for their synthesis has not been definitively identified. This paper reports on three candidates for
Ruth Rott et al.
The Journal of biological chemistry, 278(18), 15771-15777 (2003-02-26)
The mechanism of RNA degradation in Escherichia coli involves endonucleolytic cleavage, polyadenylation of the cleavage product by poly(A) polymerase, and exonucleolytic degradation by the exoribonucleases, polynucleotide phosphorylase (PNPase) and RNase II. The poly(A) tails are homogenous, containing only adenosines in
G G Liou et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 98(1), 63-68 (2001-01-03)
RNase E isolated from Escherichia coli is contained in a multicomponent "degradosome" complex with other proteins implicated in RNA decay. Earlier work has shown that the C-terminal region of RNase E is a scaffold for the binding of degradosome components
A Danchin
DNA research : an international journal for rapid publication of reports on genes and genomes, 4(1), 9-18 (1997-02-28)
Genome comparison permits identification of chromosome regions conserved during evolution. Bacillus subtilis and Escherichia coli are so distant that there exists very few conserved landmarks in their genome organisation. Analysis of the conserved cmk rpsA cluster pinpointed the importance of
Elinne Becket et al.
Journal of bacteriology, 194(20), 5613-5620 (2012-08-21)
Polynucleotide phosphorylase (PNP) plays a central role in RNA degradation, generating a pool of ribonucleoside diphosphates (rNDPs) that can be converted to deoxyribonucleoside diphosphates (dNDPs) by ribonucleotide reductase. We report here that spontaneous mutations resulting from replication errors, which are

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