コンテンツへスキップ
Merck

L6150

Sigma-Aldrich

リシンオキシダーゼ from Trichoderma viride

lyophilized powder, ≥20 units/mg protein

別名:

L-リシン:酸素オキシドレダクターゼ(脱アミノ化)

ログイン組織・契約価格を表示する

サイズを選択してください

25 UNITS
¥101,000

¥101,000


Check Cart for Availability


サイズを選択してください

表示を変更する
25 UNITS
¥101,000

About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

¥101,000


Check Cart for Availability

由来生物

fungus (Trichoderma viride)

品質水準

フォーム

lyophilized powder

比活性

≥20 units/mg protein

分子量

112 kDa

組成

Protein, 5-20%

保管温度

2-8°C

詳細

Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、112 kDaの分子量に対応するホモダイマーのフラボ酵素です。[1]65°Cで安定しており、L-リジン基質に非常に特異的です。[1]これは、FAD結合、基質結合、および特徴的な活性部位ファネルを有するらせん状のドメインで構成されます。[1]

アプリケーション

Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、発光性バイオチップ製剤の調製に使用されています。[2]

生物化学的/生理学的作用

Trichoderma virideから得られたリジンオキシダーゼは、L-リジンの酸化的脱アミノ化によるα-ケトε-アミノカプロン酸塩の生成を触媒します。癌白血病細胞において抗腫瘍機能を示します。[1]これは、扁平上皮細胞、線維芽細胞、卵巣および胃腫瘍の腫瘍抑制因子です。[3]リジンオキシダーゼは、結合組織の構造的完全性および胚発生において重要な役割を果たします。[3]

単位の定義

1ユニットは、pH 8.0、37°C、1分間で1 μmolの6-アミノ-2-オキソヘキサン酸のL-リジンからの生成を触媒する酵素量です。

物理的形状

リン酸バッファ-塩および安定剤を含有

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

L6150-VAR:
L6150-25UN:
L6150-10UN:
L6150-BULK:
L6150-25UN-PW:


最新バージョンのいずれかを選択してください:

試験成績書(COA)

Lot/Batch Number

適切なバージョンが見つかりませんか。

特定のバージョンが必要な場合は、ロット番号またはバッチ番号で特定の証明書を検索できます。

以前この製品を購入いただいたことがある場合

文書ライブラリで、最近購入した製品の文書を検索できます。

文書ライブラリにアクセスする

I P Smirnova et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 46(4), 384-387 (2000-11-15)
The ability of protein isolated from (Trichoderma Rifai) and azydothymidine to inhibit the reproduction of HIV-virus was compared. The obtained experimental data have verified that Trichoderma Rifai protein is a promising human immunodeficiency virus (HIV) inhibitor.
Seiji Okazaki et al.
Journal of biochemistry, 154(3), 233-236 (2013-08-03)
We have determined the x-ray crystal structure of L-lysine ε-oxidase from Marinomonas mediterranea in its native and L-lysine-complex forms at 1.94- and 1.99-Å resolution, respectively. In the native enzyme, electron densities clearly indicate the presence of cysteine tryptophylquinone (CTQ) previously
E V Lukasheva et al.
Biochemistry. Biokhimiia, 67(10), 1152-1158 (2002-12-04)
This review summarizes data on the properties of L-lysine alpha-oxidase, an enzyme that belongs to the group of oxidases of L-amino acids. This enzyme acts virtually only on L-lysine with a rather low Km yielding alpha-keto-epsilon-aminocaproic acid. The decrease in
O S Zhukova et al.
Voprosy meditsinskoi khimii, 47(6), 588-592 (2002-04-03)
The conjugates of L-lysine alpha-oxidase and monoclonal antibodies ICO-80 towards CD-5 receptor were produced using glutaraldehyde. The cytotoxic effect of conjugates on Yurkat cells line appeared to be lower in comparison with the native enzyme. Negligible decrease of conjugate biological
Jedidah W Danson et al.
Analytical biochemistry, 303(2), 120-130 (2002-04-13)
A new assay for l-lysine alpha-oxidase is described. In this assay, the oxidized product generated from l-lysine is reacted with semicarbazide to form alpha-keto-epsilon-aminocaproate semicarbazone. Formation of the alpha-keto acid semicarbazone is continuously monitored spectrophotometrically at 248 nm (epsilon 10,160

質問

レビュー

評価値なし

アクティブなフィルタ

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

製品に関するお問い合わせはこちら(テクニカルサービス)