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G1270

Sigma-Aldrich

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli

lyophilized powder, 400-2,000 units/mg protein

Sinonimo/i:

L-Glutamate:ammonia ligase (ADP-forming)

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About This Item

Numero CAS:
Classificazione EC (Enzyme Commission):
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.26

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Stato

lyophilized powder

Livello qualitativo

Attività specifica

400-2,000 units/mg protein

Purificato mediante

affinity chromatography

contiene

dithioerythritol as preservative

Composizione

Protein, ~5% Lowry

Solubilità

H2O: soluble 0.95-1.05 mg/mL, clear to hazy

N° accesso UniProt

Attività estranea

ATPase <0.2%

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

Escherichia coli K12 ... glnA(948370)

Descrizione generale

L-Glutamine Synthetase from bacteria shows dodecameric structure comprising of 12 active sites. Each active site termed bifunnel, has an ATP and glutamate binding sites. The dodecamer is stabilized by two hexameric rings.[1]

Applicazioni

L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli has been used in the synthesis of methylglutamine from methylammonium in E coli[2] and in the glutamine synthetase protection activity of human thioredoxin peroxidase enzyme, AOE372.[3]
L-Glutamine synthetase may be used for the purification of proteases from Escherichia coli.[4]

Azioni biochim/fisiol

L-glutamine synthetase catalyzes the condensation of L-glutamate and ammonia to L-glutamine[5]. It is a degradative enzyme for glutamic acid.
Nitrogen starvation dictates the expression of the glutamine synthetase (GS) gene in E. coli.[1] GS plays a key role in ammonia assimilation in bacteria.[6] Adenylylation of GS is catalyzed by adenylyltransferase. Adenylylation of GS modulates its catalytic functionality resulting in glutamine limitation in E coli.[7]
Degradative enzyme for glutamic acid

Definizione di unità

One unit will convert 1.0 μmole of L-glutamate to L-glutamine in 15 min at pH 7.1 at 37 °C.

Stato fisico

Contains potassium phosphate, sodium citrate and magnesium acetate buffer salts

Pittogrammi

Health hazard

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

Consigli di prudenza

Classi di pericolo

Resp. Sens. 1

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Reversible Adenylylation of Glutamine Synthetase Is Dynamically Counterbalanced during Steady-State
Okano H, et al.
Journal of molecular biology, 404(1), 522-536 (2010)
Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation
Jin DY, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 272(49), 30952-30961 (1997)
J E Roseman et al.
The Journal of biological chemistry, 262(5), 2101-2110 (1987-02-15)
A soluble Escherichia coli protease has been identified and purified to homogeneity. The protease cleaves glutamine synthetase which has been modified by mixed function oxidation; native glutamine synthetase is not a substrate. Using [14C]glutamine synthetase as a substrate (prepared by
S H Liaw et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 4(11), 2358-2365 (1995-11-01)
Glutamine synthetase (GS) catalyzes the ATP-dependent condensation of ammonia and glutamate to yield glutamine, ADP, and inorganic phosphate in the presence of divalent cations. Bacterial GS is an enzyme of 12 identical subunits, arranged in two rings of 6, with
E Rodriguez et al.
Plant physiology and biochemistry : PPB, 62, 19-22 (2012-11-24)
Lead (Pb) is a toxic element, but its putative mutagenic effects in plant cells, using molecular markers, remain to unveil. To evaluate if Pb induces mutagenicity, Pisum sativum L. seedlings were exposed to Pb(2+) (up to 2000 mg L(-1)) for 28 days

Domande

  1. From which E. coli strain is your product G1270 L-Glutamine Synthetase from Escherichia coli isolated?

    1 risposta
    1. The K12 strain information can be found on the UniProt website under the following entry: P0A9C5.

      Utile?

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