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G8880

Sigma-Aldrich

Glutaminase from Escherichia coli

Grade V, lyophilized powder, 50-200 units/mg protein

Sinonimo/i:

L-Glutamine amidohydrolase

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About This Item

Numero CAS:
9001-47-2
Classificazione EC (Enzyme Commission):
3.5.1.2 (BRENDA, IUBMB)
Numero MDL:
MFCD00131193
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

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Origine biologica

Escherichia coli

Livello qualitativo

200

Tipo

Grade V

Stato

lyophilized powder

Attività specifica

50-200 units/mg protein

PM

110 kDa

Composizione

Protein, ~30% biuret

Cationi in tracce

NH4+: <0.1 μg/unit

Attività estranea

NADH Oxidase ≤0.01%

Temperatura di conservazione

−20°C

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Descrizione generale

Glutaminase is an amidohydrolase.[1] It has the catalytic domain in the N-terminal and the C-terminal extension possesses STAS domain.[2]

Applicazioni

Glutaminase from E.coli has been used:
  • for the determination of glutamine from the cerebral cortex tissue extract[3]
  • for immobilization on aminopropylsilylated controlled pore glass (CPG) for determination of glutamine[1]
  • in combination with acivicin in in vitro melanoma cells[4] and MCF-7 and OAW-42 cells[5] for cell proliferation and invasiveness assay.

Azioni biochim/fisiol

Glutaminase catalyzes the conversion of glutamine to glutamate.
Glutaminase from Escherichia coli along with acivicin, a glutamine analog regulates proliferation and invasiveness of cancer cells.[4][5] Bacterial glutaminase is implicated in increasing the life span of cancer patients by lowering the tumor burden.[5]

Definizione di unità

One unit will deaminate 1.0 μmole of L-glutamine per min at pH 4.9 at 37 °C.

Stato fisico

Lyophilized powder containing potassium succinate and EDTA

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Lot/Batch Number
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Ayşegül Erdem et al.
Nature communications, 13(1), 2013-2013 (2022-04-21)
Metabolic programs can differ substantially across genetically distinct subtypes of acute myeloid leukemia (AML). These programs are not static entities but can change swiftly as a consequence of extracellular changes or in response to pathway-inhibiting drugs. Here, we uncover that
Modulation of metastatic potential of B16F10 melanoma cells by acivicin: synergistic action of glutaminase and potentiation of cisplatin cytotoxicity
Roy S and Maity P
Asian Pacific Journal of Cancer Prevention, 8(2), 301-301 (2007)
Functional and structural characterization of four glutaminases from Escherichia coli and Bacillus subtilis
Brown G, et al.
Biochemistry, 47(21), 5724-5735 (2008)
Acivicin with glutaminase regulates proliferation and invasion of human MCF-7 and OAW-42 cells-An in vitro study
Roy S, et al.
Indian Journal of Experimental Biology, 46, 22-26 (2008)
Selective flow injection procedures for the determination of nitrogen containing analytes by gasdialytic-fluorimetric detection of enzymatically generated ammonia
Mana H and Spohn U
Analytica Chimica Acta, 325(1-2), 93-104 (1996)
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