Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

SCP0225

Sigma-Aldrich

Proteasome Substrate

≥95% (HPLC), lyophilized

Szinonimák:

Carbobenzoxy-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin, benzyloxycarbonyl-glycyl-glycyl-leucyl-7-amido-4-methylcoumarin, Z-GGL-AMC

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)

About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C28H32N4O7
Molekulatömeg:
536.58
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.32

product name

Proteasome Substrate,

Teszt

≥95% (HPLC)

form

lyophilized

összetétel

Peptide Content, ≥87%

tárolási körülmény

protect from light

tárolási hőmérséklet

−20°C

Amino Acid Sequence

Z-Gly-Gly-Leu-AMC

Alkalmazás

Z-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin (Z-Gly-Gly-Leu-AMC) has been used as a substrate for proteasome peptidase to measure proteosome activities using spectrophotometer.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Z-Gly-Gly-Leu-7-amido-4-methylcoumarin (Z-Gly-Gly-Leu-AMC) is a fluorogenic peptide that is used in analysis of protease and peptidase activity of proteasomes. Z-GGL-AMC has been noted as a particular substrate for chymotrypsin-like activity. It has low solubility and precipitates at 100μM.

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Az ügyfelek ezeket is megtekintették

Slide 1 of 2

1 of 2

Universal Protease Substrate lyophilized, suitable for detection, pkg of 40 mg (40 μmol; 100mM)

Roche

11734334001

Universal Protease Substrate

7-Amino-4-methylcoumarin 99%

Sigma-Aldrich

257370

7-Amino-4-methylcoumarin

Raymond J. Deshaies
Ubiquitin and Protein Degradation, Part 1, 1 null
S Rathore et al.
Cell death & disease, 2, e231-e231 (2011-11-25)
The ATP-dependent ClpQY protease system in Plasmodium falciparum is a prokaryotic machinery in the parasite. In the present study, we have identified the complete ClpQY system in P. falciparum and elucidated its functional importance in survival and growth of asexual
M Rohrwild et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 93(12), 5808-5813 (1996-06-11)
We have isolated a new type of ATP-dependent protease from Escherichia coli. It is the product of the heat-shock locus hslVU that encodes two proteins: HslV, a 19-kDa protein similar to proteasome beta subunits, and HslU, a 50-kDa protein related
István Nagy et al.
Journal of bacteriology, 185(2), 496-503 (2003-01-04)
In a proteasome-lacking mutant of Streptomyces coelicolor A3(2), an intracellular enzyme with chymotrypsin-like activity, absent from the wild type, was detected. Complementation that restored proteasome function did not suppress expression of the endopeptidase. Since the enzyme was not found in
S G Roudiak et al.
Biochemistry, 37(1), 377-386 (1998-02-07)
We have charterized a Mycobacterium smegmatis gene encoding a homolog of the ATP-dependent protease Lon (La). Our identification of a Lon homolog, in conjunction with our previous work, identifies M. smegmatis as the first known example of a eubacterium containing
View All Related Papers

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással