Ugrás a tartalomra
Merck

55689

Sigma-Aldrich

Alcohol Dehydrogenase equine

recombinant, expressed in E. coli, ≥0.5 U/mg

Szinonimák:

ADH

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

CAS-szám:
Enzyme Commission szám:
EC-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.54

biológiai forrás

equine

Minőségi szint

rekombináns

expressed in E. coli

leírás

Isozyme E sequence

form

lyophilized powder

specifikus aktivitás

≥0.5 U/mg

szín

white
light yellow

pH

7

oldhatóság

water: 5 mg/mL

alkalmazás(ok)

life science and biopharma

tárolási hőmérséklet

−20°C

Géninformáció

equine ... ADH1(111772995)

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Általános leírás

Research Area: Neuroscience
Alcohol dehydrogenase is a zinc metalloprotein that forms five classes of isoenzymes through the dimerization of eight different subunits.

Alkalmazás

Alcohol Dehydrogenase equine has been used in in vitro alcohol dehydrogenase (Adh) assay.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Alcohol dehydrogenase catalyzes the oxidative conversion of alcohol into aldehyde. It has a homodimeric structure with a co-enzyme binding domain at the C-terminal and an N-terminal catalytic domain. The active site is located at the interdomain cleft. Binding of NAD+ in the active site causes conformational changes which create the binding site for the alcohol substrate.
Horse liver alcohol dehydrogenase (HL-ADH) is an enzyme with broad specificity, capable of catalyzing the reversible oxidation of a wide variety of primary and secondary alcohols to form their corresponding aldehydes and ketones. Moreover, alcohol dehydrogenase can oxidize ethanol while simultaneously reducing nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) to NADH. Previous studies have demonstrated that ADH and ALDH variants can influence alcohol dependence. Additionally, the ADH genotype has been linked to lacunar infarction and neuropsychiatric diseases.

Egység definíció

1 U corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol benzaldehyde per minute at pH 7.0 and 30 °C.

Piktogramok

Health hazard

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Óvintézkedésre vonatkozó mondatok

Veszélyességi osztályok

Resp. Sens. 1

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Horse Liver Alcohol Dehydrogenase-Catalyzed Aldehyde Oxidation
Oppenheimer NJ and Henehan G TM
The Journal of Biological Chemistry, 407-415 (1995)
Ethanol metabolism and implications for disease
Rajendram R, et al.
Neuropathology of Drug Addictions and Substance Misuse, 377-388 (2016)
Association study of alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase polymorphism with Alzheimer disease in the Taiwanese population
Wu YY, et al.
Frontiers in Neuroscience, 15, 625885-625885 (2021)
Ioanna A Gorbunova et al.
The journal of physical chemistry. B, 125(34), 9692-9707 (2021-08-20)
The dynamics of polarized fluorescence in NADH in alcohol dehydrogenase (ADH) in buffer solution has been studied using the TCSPC spectroscopy. A global fit procedure was used for determination of the fluorescence parameters from experiment. The interpretation of the results
In vitro activation of NAD-dependent alcohol dehydrogenases by Nudix hydrolases is more widespread than assumed
Ochsner AM, et al.
Febs Letters, 588(17), 2993-2999 (2014)

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással