Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Key Documents

View All Documentation

324716

Sigma-Aldrich

Endo-α-N-acetylgalactosaminidase, Streptococcus pneumoniae, Recombinant, E. coli

Endo-α-N-acetylgalactosaminidase, Streptococcus pneumoniae, Recombinant, E. coli, CAS 59793-96-3, catalyzes the hydrolysis of the unsubstituted Galβ1,3GalNAc core disaccharide attached to Ser or Thr.

Szinonimák:

Endo-α-N-acetylgalactosaminidase, Streptococcus pneumoniae, Recombinant, E. coli, O-Glycopeptide endo-D-galactosyl-N-acetyl-α-galactosaminohydrolase, O-Glycosidase

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)

About This Item

CAS-szám:
59793-96-3
Enzyme Commission szám:
3.2.1.97 (BRENDA, IUBMB)
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.42

rekombináns

expressed in E. coli

Minőségi szint

100

konjugátum

(O-linked)

form

liquid

specifikus aktivitás

≥1 units/mL
≥10 units/mg protein

gyártó/kereskedő neve

Calbiochem®

tárolási körülmény

do not freeze

idegen aktivitás

N-acetylglucosaminidase, α- and β-galactosidase, α-mannosidase, neuraminidase, proteases, none detected

kiszállítva

wet ice

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Related Categories

Általános leírás

Note: 1 mU = 1 milliunit.
Recombinant, Streptococcus pneumoniae Endo-α-N-acetylgalactosaminidase expressed in E. coli. Catalyzes the hydrolysis of the unsubstituted Galβ1,3GalNAc core disaccharide attached to serine or threonine residues of glycopeptides and glycoproteins to afford free oligosaccharides.
Recombinant, Streptococcus pneumoniae Endo-α-N-acetylgalactosaminidase expressed in E. coli. Catalyzes the hydrolysis of the unsubstituted Galβ1,3GalNAc core disaccharide attached to serine or threonine residues of glycopeptides and glycoproteins to afford free oligosaccharides. For carbohydrates containing sialic acid or fucose, pretreatment with neuraminidase or fucosidase is required.

Figyelmeztetés

Toxicity: Standard Handling (A)

Egység definíció

One unit is defined as the amount of enzyme that will catalyze the release of 1.0 µmol p-nitrophenol from p-nitrophenyl-2-acetamido-2-deoxy-3-O-(β-D-galactopyranosyl)-α-D-galactopyranoside per min at 37°C, pH 5.0.

Fizikai forma

In 50 mM sodium phosphate buffer, pH 7.5.

Egyéb megjegyzések

Wang, A.M., et al. 1998. Mol. Genet. Metab. 65, 165.
Iwase, H., and Hotta, K. 1993. Methods Mol. Biol. 14, 151.
Fan, J.Q., et al. 1990. Agric. Biol. Chem. 54, 233.
Umemoto, J., et al. 1978. Anal. Biochem. 91, 186.
Glasgow, L.R., et al. 1977. J. Biol. Chem. 252, 8615.

Jogi információk

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

nwg

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Systematic purification of five glycosidases from Streptococcus (Diplococcus) pneumoniae.
L R Glasgow et al.
The Journal of biological chemistry, 252(23), 8615-8623 (1977-12-10)
J Umemoto et al.
Analytical biochemistry, 91(1), 186-193 (1978-11-01)
The synthetic glycosides, p-nitrophenyl- and o-nitrophenyl-2-acetamido-2-deoxy-3-O-beta-D-galactopyranosyl-alpha- D-galactopyranosides, were found to be effective chromogenic substrates for an endo-alpha-N-acetyl-D-galactosaminidase. We did not experience any problems when these substrates were used for the screening of column fractions during the purification of the endoenzyme
Release of O-linked glycoprotein glycans by endo-alpha-N-acetylgalactosaminidase.
H Iwase et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 14, 151-159 (1993-01-01)
Induction and efficient purification of endo-alpha-N-acetylgalactosaminidase from Alcaligenes sp.
J Q Fan et al.
Agricultural and biological chemistry, 54(1), 233-234 (1990-01-01)
A M Wang et al.
Molecular genetics and metabolism, 65(2), 165-173 (1998-10-27)
Recent characterization of the human sequences encoding two lysosomal hydrolases, alpha-galactosidase A (alpha-Gal A) and alpha-N-acetylgalactosaminidase (alpha-GalNAc) revealed that these two enzymes with distinct enzymatic activities shared about 50% overall amino acid identity and that their genomic sequences had a

Cikkek

O-Linked Glycan Strategies

Learn about O-linked glycan strategies, O-glycosidase actions, how to remove sialic acid residues, β-Elimination, and O-glycan modifications.

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással