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EMS0008

Sigma-Aldrich

LysargiNase

suitable for peptide or protein digestion insolution or in gel

Sinônimo(s):

LysargiNase mirrors trypsin for protein C-terminal and methylation-site identification

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About This Item

Código UNSPSC:
41105331
NACRES:
NA.54
Preço e disponibilidade não estão disponíveis no momento.

recombinante

expressed in E. coli

Nível de qualidade

Formulário

solid

Condições de expedição

ambient

Descrição geral

A LysargiNase é adequada para a digestão de peptídeos ou proteínas em solução ou em gel.
A LysargiNase é uma metaloproteinase encontrada na archaea termofílica Methanosarcina acetivorans. Ele cliva especificamente antes dos resíduos de lisina e arginina nas proteínas. Essa clivagem resulta em peptídeos com pesos moleculares semelhantes aos peptídeos trípticos, mas com resíduos de lisina ou arginina no terminal N que podem ser fragmentados com espectros dominados por íons b. Isso pode melhorar a identificação do peptídeo C-terminal da proteína e várias atribuições de fosfossítios ricos em arginina. Diferentemente da tripsina, a clivagem da LysargiNase também ocorre em lisina e arginina metiladas, permitindo a detecção dessas modificações epigenéticas.

Aplicação

A LysargiNase é adequada para a digestão de peptídeos ou proteínas em solução ou em gel.
A LysargiNase é adequada para a digestão de peptídeos ou proteínas em solução ou em gel. Ele é ativo em diversas condições de solvente, incluindo 5 mM TCEP, 5% de metanol, 5% de acetonitrila, 0,8 M de ureia, 0,1% de RapiGest, 1% de desoxicolato, 0,2% de SDS e 1% de NP-40. Ele é ativo até 55 °C em pH 6 – 9. A LysargiNase é inibida reversivelmente por 1,10-fenantrolina, EDTA e outros agentes quelantes de cálcio e zinco. Para a digestão de peptídeos ou proteínas, recomenda-se uma proporção de 1:100 a 1:20 (w/w) de enzima:substrato.

Componentes

Cada frasco contém 20 µg de LysargiNase, preparada por expressão recombinante em E. coli e liofilizada a partir do tampão.

forma física

Cada frasco contém 20 µg de LysargiNase, preparada por expressão recombinante em E. coli e liofilizada a partir do tampão. Após a reconstituição em 20 µl de água, a enzima está em 50 mM HEPES, 5 mM CaCl2, pH 7,5.

Armazenamento e estabilidade

Armazene o produto liofilizado a -20°C por até 2 anos. Após a reconstituição, o material não utilizado pode ser armazenado no freezer em alíquotas. Evite ciclos repetidos de congelamento e descongelamento.

Outras notas

Concentração: consulte a ficha de informações específica do lote.

Exoneração de responsabilidade

Exceto quando indicado em contrário em nosso catálogo ou em outros documentos da empresa que acompanham o(s) produto(s), os nossos produtos destinam-se somente ao uso em pesquisa e não devem ser usados para qualquer outra finalidade, o que inclui, dentre outros, usos comerciais não autorizados, usos para diagnóstico in vitro, usos terapêuticos ex vivo ou in vivo, ou qualquer tipo de consumo ou aplicação em humanos ou animais.

Pictogramas

Health hazardExclamation mark

Palavra indicadora

Danger

Frases de perigo

Classificações de perigo

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órgãos-alvo

Respiratory system

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1


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Cynthia Tallant et al.
The Journal of biological chemistry, 281(26), 17920-17928 (2006-04-22)
The metzincin clan encompasses several families of zinc-dependent metalloproteases with proven function both in physiology and pathology. They act either as broad spectrum protein degraders or as sheddases, operating through limited proteolysis. Among the structurally uncharacterized metzincin families are the
Le Zhang et al.
ACS chemical biology, 16(11), 2595-2603 (2021-11-05)
Methods for the selective labeling of biogenic functional groups on peptides are being developed and used in the workflow of both current and emerging proteomics technologies, such as single-molecule fluorosequencing. To achieve successful labeling with any one method requires that
Liana Tsiatsiani et al.
The FEBS journal, 282(14), 2612-2626 (2015-04-01)
Peptide-centered shotgun analysis of proteins has been the core technology in mass spectrometry based proteomics and has enabled numerous biological discoveries, such as the large-scale charting of protein-protein interaction networks, the quantitative analysis of protein post-translational modifications and even the
Pitter F Huesgen et al.
Nature methods, 12(1), 55-58 (2014-11-25)
To improve proteome coverage and protein C-terminal identification, we characterized the Methanosarcina acetivorans thermophilic proteinase LysargiNase, which cleaves before lysine and arginine up to 55 °C. Unlike trypsin, LysargiNase-generated peptides had N-terminal lysine or arginine residues and fragmented with b
Kazuya Tsumagari et al.
STAR protocols, 2(3), 100682-100682 (2021-08-12)
Characterization of protein termini is essential for understanding how the proteome is generated through biological processes such as post-translational proteolytic events. Here, we introduce a practical protocol for terminomics to achieve simple and sensitive N- and C-terminal peptide enrichment. We

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