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1.07393

Sigma-Aldrich

Proteinase K

(from Tritirachium album) solution in Tris/HCl pH 7.5; 0.01 mol/l; 600 mAnson-U/ml; for molecular biology EC 3.4.21.14

Synonym(e):

ProK, native proteinase K solution, non-specific protease

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.51

Qualitätsniveau

Form

liquid

pH-Wert

7.5 (25 °C in H2O, undiluted)

Dichte

1.10 g/cm3 at 20 °C

Lagertemp.

2-8°C

Allgemeine Beschreibung

Proteinase K ist eine Endopeptidase, die zur Subtilisin-Familie der Proteinasen gehört. Die Polypeptidkette enthält 278 Aminosäuren mit der katalytischen Triade Asp39, His69, Ser224.

Anwendung

Proteinase K wurde wie folgt verwendet:
  • Zur Auflösung der Vernetzung in immunpräzipitierten Proben
  • Zur Behandlung der poly-L-Lysin-beschichteten Objektträger mit Kolongewebe für den TUNEL-Assay (terminal deoxynucleotidyl transferase dUTP nick end labeling)
  • Zur In-situ-Hybridisierung

Biochem./physiol. Wirkung

Proteinase K katalysiert die Hydrolyse von Estern und Peptidbindungen. Sie wird mit nicht wässrigen hydratisierten Lösungsmitteln für die Synthese von Peptiden verwendet. Proteinase K dient zum Aufbrechen der Vernetzungen, die sich sekundär bei der Formalinfixierung entwickeln und exponiert die Zielsequenz gegenüber Primern und der Polymerase.

Hinweis zur Analyse

Aussehen (Farbe): farblos
Aussehen (Klarheit): klar
Aktivität (Hämoglobin; pH-Wert 7,5; 37 °C): ≥ 600 mAnson-U/ml
Spez. Aktivität (berechnet auf Protein): ≥ 40,0 mAnson-U/mg
DNasen (Nicking-Aktivität; pBR 322; 6 Std.; 37 °C): nicht nachweisbar
RNasen (RNA; 2 Std.; 37 °C): nicht nachweisbar
Keimzahl (aerobe Bakterien): ≤ 10 KBE/ml

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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F Chavagnat et al.
Applied and environmental microbiology, 65(7), 3001-3007 (1999-07-02)
The general aminopeptidase PepN from Streptococcus thermophilus A was purified to protein homogeneity by hydroxyapatite, anion-exchange, and gel filtration chromatographies. The PepN enzyme was estimated to be a monomer of 95 kDa, with maximal activity on N-Lys-7-amino-4-methylcoumarin at pH 7
María Isabel Navarro-Mendoza et al.
Current biology : CB, 29(22), 3791-3802 (2019-11-05)
Centromeres are rapidly evolving across eukaryotes, despite performing a conserved function to ensure high-fidelity chromosome segregation. CENP-A chromatin is a hallmark of a functional centromere in most organisms. Due to its critical role in kinetochore architecture, the loss of CENP-A

Artikel

Proteinase K aids in molecular biology applications by digesting structural proteins, removing nucleases, and isolating intact genomic DNA.

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In blood DNA extraction, Proteinase K, an enzyme commonly used to degrade proteins, can help break down the cellular and nuclear membranes, releasing DNA from the cells that protect it from degradation and increase purity/yield making it more suitable for various molecular biology techniques.

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