APY29 jest uważany za inhibitor kinazy typu I enzymu kinazy wymagającej inozytolu 1 α (IRE1α).[1]
Działania biochem./fizjol.
APY29 jest małą cząsteczką, która hamuje aktywność kinazy IRE1α( IC50 = 280 nM autofosforylacjiin vitro ) poprzez celowanie w kieszeń wiążącą ATP w miejscu aktywnym, jednocześnie działając jako allosteryczny aktywator aktywności RNazy IRE1α (EC50 = 460 nM) poprzez utrzymywanie miejsca aktywnego w otwartej konformacji. Po zastosowaniu 1 godzinę przed indukcją stresu przez 4-godzinne leczenie 6 nM tapsigarginą, APY29 znacząco nasila indukowaną stresem niesfałdowaną odpowiedź białkową (UPR) w hodowlach szczurzego insulinoma INS-1 (indukcja przetwarzania mRNA XBP1 = 54% bez vs. 78% z 1-godzinnym wstępnym traktowaniem 3 μM APY29).
APY29 ma zdolność do zwiększania stanu oligomerycznego enzymu kinazy wymagającej inozytolu 1 α (IRE1α) (P830L) w celu ratowania aktywności RNazy.[1]
Kompetycyjny względem ATP inhibitor aktywności kinazy IRE1α i allosteryczny aktywator aktywności RNazy IRE1α, który nasila indukowaną stresem odpowiedź niesfałdowanych białek (UPR).
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Kod klasy składowania
11 - Combustible Solids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 3
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Certyfikaty analizy (CoA)
Lot/Batch Number
It looks like we've run into a problem, but you can still download Certificates of Analysis from our Dokumenty section.
Proszę o kontakt, jeśli potrzebna jest pomoc Obsługa Klienta
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Depending on endoplasmic reticulum (ER) stress levels, the ER transmembrane multidomain protein IRE1α promotes either adaptation or apoptosis. Unfolded ER proteins cause IRE1α lumenal domain homo-oligomerization, inducing trans autophosphorylation that further drives homo-oligomerization of its cytosolic kinase/endoribonuclease (RNase) domains to
The unfolded protein response (UPR) controls the protein folding capacity of the endoplasmic reticulum (ER). Central to this signaling pathway is the ER-resident bifunctional transmembrane kinase/endoribonuclease Ire1. The endoribonuclease (RNase) domain of Ire1 initiates a non-conventional mRNA splicing reaction, leading
In response to the endoplasmic reticulum (ER) stress induced by herpes simplex virus type 1 (HSV-1) infection, host cells activate the unfolded protein response (UPR) to reduce the protein-folding burden in the ER. The regulation of UPR upon HSV-1 infection
Diets rich in saturated fatty acids (SFAs) produce a form of tissue inflammation driven by "metabolically activated" macrophages. We show that SFAs, when in excess, induce a unique transcriptional signature in both mouse and human macrophages that is enriched by
Nature chemical biology, 8(12), 982-989 (2012-10-23)
Under endoplasmic reticulum stress, unfolded protein accumulation leads to activation of the endoplasmic reticulum transmembrane kinase/endoRNase (RNase) IRE1α. IRE1α oligomerizes, autophosphorylates and initiates splicing of XBP1 mRNA, thus triggering the unfolded protein response (UPR). Here we show that IRE1α's kinase-controlled
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
![PERK Inhibitor I, GSK2606414 GSK2606414 is a cell-permeable, highly potent inhibitor of EIF2AK3/PERK (IC₅₀ = 0.4 nM; [ATP] = 5 µM). Targets PERK in its inactive DFG conformation at the ATP-binding region.](/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/structures/180/559/efa716dc-d5fe-4339-a6f0-0103084fc04a/640/efa716dc-d5fe-4339-a6f0-0103084fc04a.png)
