Trypsyna jest rutynowo stosowana w badaniach proteomicznych do mapowania peptydów i sekwencjonowania białek ze względu na jej wysoce specyficzne rozszczepianie, co skutkuje ograniczoną liczbą peptydów tryptycznych. Trypsyna jest endoproteazą serynową trzustki, która hydrolizuje wiązania peptydowe szczególnie po stronie karboksylowej reszt argininy i lizyny. Szybkość hydrolizy jest wolniejsza, jeśli po obu stronach miejsca rozszczepienia znajduje się reszta kwasowa, a rozszczepienie może nie nastąpić, jeśli po stronie karboksylowej znajduje się reszta prolinowa. Enzym wykazuje również aktywność esterazy i amidazy. Trypsyna ma średnią masę cząsteczkową 23,29 kDa i optymalne pH bliskie 8,0.
Ten produkt jest przygotowywany z rekombinowanej trypsyny, sekwencji świńskiej, a reszty lizyny zostały dimetylowane w celu dalszego ograniczenia autolizy. Jest naturalnie pozbawiona aktywności chymotryptowej. Ta wysokiej jakości trypsyna jest odpowiednia do zastosowań proteomicznych. Aktywność specyficzna: >= 10 000 jednostek BAEE na mg białka.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.