Przejdź do zawartości
Merck

11080725001

Roche

Neuraminidaza (sialidaza)

from Vibrio cholerae

Synonim(y):

Salidaza

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

1 UNIT
830,00 zł

830,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności


Wybierz wielkość

Zmień widok
1 UNIT
830,00 zł

About This Item

Numer EC enzymu:
Kod UNSPSC:
12352204

830,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

pochodzenie biologiczne

Vibrio cholerae

Poziom jakości

Formularz

solution

masa cząsteczkowa

~95 kDa

opakowanie

pkg of 1 U

producent / nazwa handlowa

Roche

optymalne pH

5.5-6.2

przydatność

suitable for ELISA applications

Zastosowanie

life science and biopharma
sample preparation

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

Opis ogólny

Około 40 U/mg białka enzymu w temperaturze 37 °C i pH 5,5, z N-acetylo-neuraminozylo-D-laktozą jako substratem.
Neuraminidase is an acylneuraminyl hydrolase which hydrolyzes terminal N- or O-acylneuraminic acids which are α2,3-, α2,6-, or α2,8-linked (rate: α2,6 > α2,3 > α2,8) to oligosaccharides, polysaccharides, mucopolysaccharides, glycoproteins, and glycolipids. Noteworthy, for the hydrolysis of glycolipids, the presence of a detergent is necessary. Because of the broad substrate specificity, the enzyme is very well suited for the complete removal of sialic acids from glycoconjugates of a wide variety of biological materials (e.g., in cytology, on cell surfaces, viruses etc.).[1]

Specyficzność

Hydrolyzes terminal N- or O-acyl-neuraminic acids that are α2,3-, α2,6-, or α2,8-linked to galactose, Hex, NAc, or N- or O-acylated neuraminyl residues in oligosaccharides/glycoconjugates or colominic acid. Relative rate of cleavage is α2,3 >α2,6 >α2,8, determined on bonds in tri- and tetrasaccharides.

Zastosowanie

Neuraminidase has been used:
  • to remove cis-acting sialic acids in CHO (chinese hamster ovary) cells[2]
  • for deglycosylation studies[3]

Definicja jednostki

One unit is the enzyme activity that hydrolyzes 1 μmol N-acetyl-neuraminosyl-D-lactose within 1 min at +37 °C under the following incubation conditions:
10 mM N-acetyl-neuraminosyl-D-lactose, 50 mM sodium acetate, 4 mM calcium chloride, bovine serum albumin, 100 μg/ml, pH 5.5. The activity is determined by measuring the released D-lactose using the β-galactosidase/galactose dehydrogenase method. Under the same conditions, 1 μmol N-acetylneuraminic acid per min is split off from human acid α1-glycoprotein (10 mg/ml incubation mixture) by 1 U neuraminidase. Released N-acetyl-neuraminic acid can be determined using, for example, the thiobarbituric acid method.

Postać fizyczna

Solution in 50 mM sodium acetate, 154 mM sodium chloride, 9 mM calcium chloride, 0.1% Micr-O-Protect (w/v), human serum albumin, 25 mg/l, pH 5.5. The preparation contains 10 mM EDTA.
Note: The serum used for this preparation was tested for HBs antigen and for the presence of antibodies to HIV-1, HIV-2, HCV, and found to be negative, according to the current quality control procedures.

Inne uwagi

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Informacje prawne

The sale of the Product does not exhaust or grant any rights in third party patents including patents of companies of the F. Hoffmann - La Roche AG group of companies, in particular, for the use of modified antibodies obtained by using the product.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Exclamation mark

Hasło ostrzegawcze

Warning

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Skin Sens. 1

Kod klasy składowania

12 - Non Combustible Liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

does not flash

Temperatura zapłonu (°C)

does not flash


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Peter L Delputte et al.
Journal of virology, 81(17), 9546-9550 (2007-06-15)
The sialic acid-binding lectin sialoadhesin (Sn) is a macrophage-restricted receptor for porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV). To investigate the importance of pSn sialic acid-binding activity for PRRSV infection, an R(116)-to-E mutation was introduced in the predicted sialic acid-binding
Misako Nakayama et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2556, 37-43 (2022-09-30)
Hemagglutinin (HA) on the surface of influenza viruses binds to sialic acids, mainly N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) or N-glycolylneuraminic acid. Neu5Ac and N-glycolylneuraminic acid lie at the terminal end of sugar chains on the cell surface. Human influenza viruses preferentially bind
Direct Attachment with Erythrocytes Augments Extracellular Growth of Pathogenic Mycobacteria.
Nishiuchi, et al.
Microbiology spectrum, 10, e0245421-e0245421 (2022)
Angeles Canales et al.
JACS Au, 3(3), 868-878 (2023-04-04)
Influenza virus infection remains a threat to human health since viral hemagglutinins are constantly drifting, escaping infection and vaccine-induced antibody responses. Viral hemagglutinins from different viruses display variability in glycan recognition. In this context, recent H3N2 viruses have specificity for
Linh Nguyen et al.
Nature chemical biology, 18(1), 81-90 (2021-11-11)
Emerging evidence suggests that host glycans influence severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) infection. Here, we reveal that the receptor-binding domain (RBD) of the spike (S) protein on SARS-CoV-2 recognizes oligosaccharides containing sialic acid (Sia), with preference for monosialylated

Protokoły

Neuraminidase can be used to cleave sialic acids from proteins. In this protocol, the enzyme from Vibrio cholerae is used on fixed cells.

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej