Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

219467

Sigma-Aldrich

Cathepsin V, His•Tag®, Human, Recombinant, NSO Cells

recombinant human, expressed in NSO cells

Synonim(y):

Cathepsin L2, Cathepsin U

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

10 μG
3140,00 zł

3140,00 zł


Przewidywany termin wysyłki28 lutego 2025Szczegóły



Wybierz wielkość

Zmień widok
10 μG
3140,00 zł

About This Item

Numer EC enzymu:
Kod UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.77

3140,00 zł


Przewidywany termin wysyłki28 lutego 2025Szczegóły


rekombinowane

expressed in NSO cells

Poziom jakości

Próba

≥95% (SDS-PAGE)

Formularz

frozen liquid

aktywność właściwa

≥300 units/μg

producent / nazwa handlowa

Calbiochem®

warunki przechowywania

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

zanieczyszczenia

≤1.0 EU/μg Endotoxins (EU/μg Cathepsin V)

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

−70°C

Opis ogólny

Recombinant, human procathepsin V (amino acids 18-334) fused at the N-terminus to a CD33 signal sequence (amino acids 1-16) and at the C-terminus to a His•Tag sequence and expressed in NSO cells. Cat V is predominantly expressed in normal thymus, testis, and corneal epithelium. It is involved in the invariant chain degradation in thymic epithelial cells and its overexpression has been detected in myasthenia gravis. Abnormally wide spread expressions in mammary gland and colon have also been reported in breast and colonrectal carcinomas. Although it shows high amino acid identity with cathepsin L (Cat. No. 219382), these two cathepsins have very different tissue distribution and substrate specificity. As a result of glycosylation, this recombinant enzyme migrates ~40 kDa on SDS-PAGE under either reducing or non-reducing conditions. Requires activation prior to use.
Recombinant, human procathepsin V (amino acids 18-334) fused at the N-terminus to a CD33 signal sequence (amino acids 1-16) and at the C-terminus to a His•Tag sequence and expressed in NSO cells. Cat V is predominantly expressed in normal thymus, testis, and corneal epithelium. It is involved in the invariant chain degradation in thymic epithelial cells and its overexpression has been detected in myasthenia gravis. Abnormally wide spread expressions in mammary gland and colon have also been reported in breast and colonrectal carcinomas. Although it shows high amino acid identity with cathepsin L (Cat. No. 219382), these two cathepsins have very different tissue distribution and substrate specificity. As a result of glycosylation, this recombinant enzyme migrates ~40 kDa on SDS-PAGE under either reducing or non-reducing conditions. Requires activation prior to use.

Opakowanie

Please refer to vial label for lot-specific concentration.

Ostrzeżenie

Toxicity: Standard Handling (A)

Definicja jednostki

One unit is defined as the amount of enzyme that will cleave 1 pmol the fluorescent substrate Z-LR-AMC per min at 25°C, pH 5.5.

Postać fizyczna

In 800 mM NaCl, 25 mM sodium acetate, 0.8 M NaCl, pH 5.0.

Rekonstytucja

To activate rhCathepsin V, pre-incubate it at 20 µg/ml in 25 mM NaOAc, 100 mM NaCl, 5 mM DTT, pH 5.5 at room temperature. Following initial thaw aliquot and freeze (-70°C).

Inne uwagi

Tolosa, E., et al. 2003. J. Clin. Invest.112, 517.
Turk, V., et al. 2001. EMBO J.20, 4629.
Somoza, J.R., et al. 2000. Biochemistry39, 12543.
Bromme, D., et al. 1999. Biochemistry38, 2377.
Adachi, W., et al. 1998. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci.39, 1789.
Santamaria, I., et al. 1998. Cancer Res.58, 1624.

Informacje prawne

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
HIS TAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

12 - Non Combustible Liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej