- Structural features of peptoid-peptide hybrids in lipid-water interfaces.
Structural features of peptoid-peptide hybrids in lipid-water interfaces.
FEBS letters (2014-07-27)
Lars Erik Uggerhøj, Jens K Munk, Paul R Hansen, Peter Güntert, Reinhard Wimmer
PMID25063337
RÉSUMÉ
The inclusion of peptoid monomers into antimicrobial peptides (AMPs) increases their proteolytic resistance, but introduces conformational flexibility (reduced hydrogen bonding ability and cis/trans isomerism). We here use NMR spectroscopy to answer how the insertion of a peptoid monomer influences the structure of a regular α-helical AMP upon interaction with a dodecyl phosphocholine (DPC) micelle. Insertion of [(2-methylpropyl)amino]acetic acid in maculatin-G15 shows that the structural change and conformational flexibility depends on the site of insertion. This is governed by the micelle interaction of the amphipathic helices flanking the peptoid monomer and the side chain properties of the peptoid and its preceding residue.
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Dodécylsulfate de sodium, BioReagent, suitable for electrophoresis, for molecular biology, ≥98.5% (GC)
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Sodium Dodecyl Sulfate, dust-free pellets, suitable for electrophoresis, for molecular biology, ≥99.0% (GC)
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Sodium Dodecyl Sulfate, tested according to NF, mixture of sodium alkyl sulfates consisting mainly of sodium dodecyl sulfate
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Laurilsulfate de sodium, European Pharmacopoeia (EP) Reference Standard
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