Direkt zum Inhalt
Merck

T4393

Sigma-Aldrich

Thrombin aus Humanplasma

lyophilized powder, 1500-3500 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3), suitable for cell culture

Synonym(e):

Faktor IIa

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75

Biologische Quelle

human plasma

Qualitätsniveau

Sterilität

sterile

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

1500-3500 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Verunreinigungen

HIV, hepatitis B and hepatitis C, tested negative

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

human ... F2(2147)

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Allgemeine Beschreibung

Thrombin wird durch die proteolytische Spaltung von inaktivem Prothrombin in der Leber gewonnen. Das Prothrombin-Gen ist auf dem humanen Chromosom 11p11.2 lokalisiert. Es ist aufgebaut aus der katalytischen Domäne A und B, einer Erkennungsdomäne und Insertionsschleifen. Die Reste am aktiven Situs umfassen die katalytische Tetrade (Histidin 57, Aspartat 102, Serin 195 und Serin 214).

Anwendung

Thrombin aus Humanplasma hat folgende Anwendungen:
  • Medienzusatz für die Vorbehandlung von Endothelzellkulturen für konfokale mikroskopische Untersuchungen und ELISA (Enzyme Linked Immunosorbent Assay)
  • Gelatinisierung mesenchymaler Stammzellen (MSCs) zur Herstellung des Fibrin–MSC-Komplexes
  • Screening des Serinproteaseinhibitors OGTI in Sekreten von Froschhaut

Biochem./physiol. Wirkung

Die Hauptfunktion von Thrombin besteht in der Spaltung von Fibrinogen zu Fibrin, um einen stabilen Gerinnungsprozess zu fördern. Ein hoher Thrombinspiegel löst eine neurotoxische Wirkung in dopaminergen Neuronen aus und trägt zur Progression von Parkinson bei. Zahlreiche Mutationen im Prothrombin-Gen tragen zu einer Defizienz bei, die zu Koagulationsstörungen wie Dysprothrombinämie und Hypoprothrombinämie führt. Eine Veränderung des Thrombinspiegels führt bei vielen Sklerosen zu einer entsprechenden Anpassung des Koagulationswegs. Patienten mit koronarer Herzkrankheit (KHK) weisen einen erhöhten Thrombinspiegel auf. Thrombinablagerungen in den Neurofibrillenbündeln im Gehirn können zu einer τ-Proteinansammlung und zu den pathophysiologischen Veränderungen von Alzheimer beitragen.
Serinprotease, die selektiv Arg-Gly-Bindungen in Fibrinogen spaltet, um Fibrin und Fibrinopeptide A und B zu bilden.

Einheitendefinition

Die Aktivität wird in NIH-Einheiten ausgedrückt, die aus einem direkten Vergleich mit einem NIH-Thrombin-Referenzstandard gewonnen werden

Rekonstituierung

Bei Rekonstitution mit 1 ml Wasser enthält ein Fläschchen erklärte Aktivität in 0,15 M Natriumchlorid und 0,05 M Natriumcitrat, pH-Wert 6,5.

Hinweis zur Analyse

Beim NIH-Assay werden 0,2 ml verdünntes Plasma (1:1 mit Kochsalzlösung) als Substrat und 0,1 ml der Thrombinprobe (stabilisiert in einer 1 % gepufferten Albuminlösung) auf Basis einer modifizierten Biggs-Methode analysiert. Zur Bestimmung der Thrombinkonzentrationen werden nur Gerinnungszeiten im Bereich von 15–25 Sekunden verwendet.

Haftungsausschluss

NUR FÜR FORSCHUNGSZWECKE. Dieses Produkt unterliegt in Frankreich den Vorschriften für den Gebrauch zu wissenschaftlichen Zwecken, auch bei der Ein- und Ausfuhr (Artikel L 1211-1 Absatz 2 des französischen Gesundheitsgesetzes). Der Käufer (d. h. der Endverbraucher) ist verpflichtet, eine Einfuhrgenehmigung des französischen Forschungsministeriums gemäß Artikel 1245-5-1 II. des französischen Gesundheitsgesetzes einzuholen. Mit der Bestellung dieses Produkts bestätigen Sie, dass Sie über die entsprechende Einfuhrgenehmigung verfügen.

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Substrat

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


Analysenzertifikate (COA)

Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

A small trypsin inhibitor from the frog of Odorrana grahami
Li J, et al.
Biochimie, 90(9), 1356-1361 (2008)
Richard C Rogers et al.
American journal of physiology. Regulatory, integrative and comparative physiology, 318(6), R1068-R1077 (2020-04-23)
Severe trauma can produce a postinjury "metabolic self-destruction" characterized by catabolic metabolism and hyperglycemia. The severity of the hyperglycemia is highly correlated with posttrauma morbidity and mortality. Although no mechanism has been posited to connect severe trauma with a loss
Thrombin generation correlates with disease duration in multiple sclerosis (MS): Novel insights into the MS-associated prothrombotic state
Parsons MEM, et al.
Multiple Sclerosis Journal, 3(4) (2017)
Endothelial cell processing and alternatively spliced transcripts of factor VIII: potential implications for coagulation cascades and pulmonary hypertension
Shovlin CL, et al.
PLoS ONE, 5(2), e9154-e9154 (2010)
Chia-Chun Chen et al.
Journal of orthopaedic research : official publication of the Orthopaedic Research Society, 30(3), 393-400 (2012-01-24)
Extracellular matrix (ECM) is thought to participate significantly in guiding the differentiation process of mesenchymal stem cells (MSCs). In this study, we hypothesized that cartilage fragments from osteoarthritic knee could promote chondrogenesis of MSCs. Nonworn parts of cartilage tissues were

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.