Direkt zum Inhalt
Merck

F8630

Sigma-Aldrich

Fibrinogen aus Rinderplasma

Type I-S, 65-85% protein (≥75% of protein is clottable)

Synonym(e):

Faktor I

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.61

Biologische Quelle

bovine plasma

Typ

Type I-S

Form

powder

Mol-Gew.

α-chain 63.5 kDa
β-chain 56 kDa
γ chain 47 kDa (about 4% carbohydrate content)
soluble dimer 340 kDa

Konzentration

65-85% (biuret)

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Anwendung

Fibrinogen wurde in Studien zur hämostatischen Therapie bei chirurgischen und Schwertrauma-Patienten eingesetzt. Diese Studien haben gezeigt, dass sich Fibrinogen im Vergleich zu gefrorenem Frischplasma (FFP) beim Stoppen des Blutverlustes als überlegen erweisen könnte.

Biochem./physiol. Wirkung

Fibrinogen ist ein Akute-Phase-Protein, das Teil der Gerinnungskaskade von Proteinen ist. Das Endergebnis der Kaskade ist die Produktion von Thrombin, das Fibrinogen in Fibrin umwandelt. Thrombin baut Fibrinogen schnell ab, wobei Fibrinopeptid A freigesetzt wird. Der Verlust dieses kleinen Peptids reicht nicht aus, um das so entstandene Fibrinmolekül unlöslich zu machen, aber es bildet oftmals Komplexe mit benachbarten Fibrin- und Fibrinogenmolekülen. Thrombin spaltet ein zweites Peptid, Fibrinopeptid B von Fibrin. Die so gebildeten Fibrinmonomere polymerisieren dann spontan zu einem unlöslichen Gel. Das polymerisierte Fibrin wird durch nichtkovalente und elektrostatische Kräfte zusammengehalten und durch das Transamidationsenzym, Faktor XIIIa, stabilisiert, das durch die Wirkung von Thrombin auf Faktor XIII produziert wird. Die unlöslichen Fibrinaggregate (Gerinnsel) und die aggregierten Thrombozyten blockieren dann das beschädigte Blutgefäß und verhindern so weitere Blutungen. Die Fibrinogenmenge im Plasma kann als unspezifischer Indikator herangezogen werden, um zu bestimmen, ob eine Entzündung im Körper vorhanden ist oder nicht. Fibrinogen aus jeder beliebigen Säugerquelle wird durch Thrombin aus jeder beliebigen Säugerquelle gespalten.

Physikalische Form

Enthält ~10 % Natriumcitrat und ~15 % Natriumchlorid.

Rekonstituierung

Zur Solubilisierung Fibrinogen am Besten auf warme (37 °C) Kochsalzlösung schichten, da sich Fibrinogen in Wasser nicht auflöst. Die Kochsalzlösungskonzentration sollte im Bereich von 0,85-0,9 % liegen. Die Fibrinogen-Kochsalz-Lösung kann vorsichtig geschüttelt, aber nicht im Vortexer gemischt werden. Das Fibrinogen löst sich langsam auf und ergibt eine trübe Lösung. Fibrinogen kann sterilfiltriert werden, jedoch nicht durch einen 0,1-μm-Filter. Ein 0,2-μm-Filter mit Überdruck mittels Spritzenvorsatz- und „Knopf“-Filter wird empfohlen. Vakuumfiltration darf nicht eingesetzt werden, da dies zum Abbau der Moleküle während der Filtration führen würde.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung nach Biuret

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Analysenzertifikate (COA)

Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

Katarzyna Kubiak et al.
Colloids and surfaces. B, Biointerfaces, 139, 123-131 (2015-12-27)
Adsorption kinetics of fibrinogen at a gold substrate at various pHs was thoroughly studied using the QCM-D method. The experimental were interpreted in terms of theoretical calculations performed according to the random sequential adsorption model (RSA). In this way, the
Sunghoon Lee et al.
Nature nanotechnology, 14(2), 156-160 (2019-01-02)
In biointegrated electronics, the facile control of mechanical properties such as softness and stretchability in electronic devices is necessary to minimize the perturbation of motions inherent in biological systems1-5. For in vitro studies, multielectrode-embedded dishes6-8 and other rigid devices9-12 have
Navid Hakimi et al.
Lab on a chip, 18(10), 1440-1451 (2018-04-18)
We present a handheld skin printer that enables the in situ formation of biomaterial and skin tissue sheets of different homogeneous and architected compositions. When manually positioned above a target surface, the compact instrument (weight <0.8 kg) conformally deposits a
C Fenger-Eriksen et al.
British journal of anaesthesia, 101(6), 769-773 (2008-09-27)
Patients experiencing massive haemorrhage are at high risk of developing coagulopathy through loss, consumption, and dilution of coagulation factors and platelets. It has been reported that plasma fibrinogen concentrations may reach a critical low level relatively early during bleeding, calling
Johanna Prüller et al.
PloS one, 13(9), e0202574-e0202574 (2018-09-18)
Biophysical/biochemical cues from the environment contribute to regulation of the regenerative capacity of resident skeletal muscle stem cells called satellites cells. This can be observed in vitro, where muscle cell behaviour is influenced by the particular culture substrates and whether

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.