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製品名
抗Tau（T22）、オリゴマー抗体, serum, from rabbit
由来生物
rabbit
品質水準
抗体製品の状態
serum
抗体製品タイプ
primary antibodies
クローン
polyclonal
交差性
human
テクニック
ELISA: suitable
dot blot: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
neutralization: suitable
western blot: suitable
NCBIアクセッション番号
UniProtアクセッション番号
輸送温度
wet ice
ターゲットの翻訳後修飾
unmodified
遺伝子情報
human ... MAPT(4137)
詳細
微小管関連タンパク質タウ（UniProt：P10636、神経原線維変化タンパク質、対らせん状細線維タウ、PHFタウ）は、ヒトのMAPT（別名タウ、MAPT1、MTBTL）遺伝子（Gene ID：4137）によってコードされています。アルツハイマー病（AD）の病態では、主にニューロンで微小管関連タンパク質タウの蓄積が起きます。タウは、 ニューロンの細胞体樹状突起ドメインと軸索ドメインの両方で蓄積します。タウは、神経原線維変化（NFT）として細胞体にも蓄積します。細胞死とシナプス病変はNFTの形成とは無関係に生じます。研究から、NFTの形成だけでは神経変性に不十分であることが示されており、可溶性タウ凝集体が、より毒性が高く病理学的に重要なタウ種である可能性が示唆されています。タウオリゴマーは、細胞外から培養神経細胞に投与すると神経毒性を示し、タウオリゴマーはin vivoで神経変性とシナプスやミトコンドリアの機能障害を誘発します（原線維は誘発しません）。また、研究者は、AD脳と年齢をマッチさせた非AD脳とを区別するために、タウオリゴマーを信頼性の高いバイオマーカーとして用いることができます。
特異性
T22はオリゴマータウを特異的に認識して中和しますが、T22はモノマータウ、タウ原線維、Aβオリゴマー、Aβ原線維、 α-シヌクレインオリゴマー、またはα-シヌクレイン原線維に対しては顕著な反応性を示しません（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
免疫原
リコンビナントヒトタウ-441（タウ-F、タウ-4、2N4Rアイソフォーム）オリゴマー（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
アプリケーション
この抗タウ（T22）抗体、オリゴマーは、ドットブロット、ELISA、免疫蛍光、免疫組織染色、免疫沈降、中和、およびウェスタンブロッティングでの使用が検証されています。
ドットブロット（特異性）分析：希釈倍率1：1,000で使用、オリゴマータウを検出しますが、モノマータウやタウ原線維は検出しません。
免疫組織染色：希釈倍率1:245-1,000で使用、アルツハイマー病（AD）およびレビー小体疾患（LBD）の患者の前頭皮質のタウオリゴマーを検出できます （Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galvestonの厚意による提供）。
免疫蛍光：代表的なロットは、慢性外傷性脳症（CTE）脳組織切片のオリゴマータウを検出しましたが、非CTEヒト脳切片ではタウオリゴマーの免疫反応性はほとんどまたはまったく認められませんでした。タウオリゴマーの免疫反応性は、pThr231とPro232の間で、シス立体配座を持つタウpThr231と共局在していましたが、トランス立体配座を持つタウpThr231とは共局在していませんでした。（Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436）。
免疫蛍光：代表的なロットは、アルツハイマー病（AD）の脳由来のパラフィン包埋前頭皮質切片においてオリゴマータウ免疫反応性を検出しました（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
ウェスタンブロッティング：希釈倍率1:1,000で使用、慢性外傷性脳症（CTE）におけるタウ凝集体ライセートのオリゴマータウを検出できます。
ウェスタンブロッティング：代表的なロットはオリゴマータウを検出しましたが、モノマータウやその他のオリゴマーおよび原線維タンパク質は検出しませんでした（Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
ドットブロット：代表的なロットはタウオリゴマーを検出しましたが、タウモノマーまたは対らせん状細線維（PHF）は検出しませんでした（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
ELISA：代表的なロットはvitroで形成されたタウオリゴマーならびに進行性核上麻痺（PSP）患者由来のPBS可溶性脳抽出物中のタウオリゴマーを検出しました（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
ELISA：代表的なロットは、オリゴマータウに対して選択的な反応性を示しましたが、タウ原線維に対する免疫反応性は非常に低く、モノマータウまたは他のタンパク質オリゴマーや原線維に対する反応性は示しませんでした （例、Aβ、α-シヌクレイン、または膵島アミロイドポリペプチド）（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
免疫沈降：代表的なロットはアルツハイマー病（AD）由来のオリゴマータウを免疫沈降させましたが、非AD脳では免疫沈降させませんでした（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
中和解析：代表的なロットは、SH-SY5Yヒト神経芽細胞腫細胞のオリゴマータウ毒性を中和しました（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
免疫組織染色：代表的なロットは、進行性核上麻痺（PSP）患者由来のパラフィン包埋脳切片におけるオリゴマータウの免疫反応性を検出しました（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
免疫組織染色：希釈倍率1:245-1,000で使用、アルツハイマー病（AD）およびレビー小体疾患（LBD）の患者の前頭皮質のタウオリゴマーを検出できます （Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galvestonの厚意による提供）。
免疫蛍光：代表的なロットは、慢性外傷性脳症（CTE）脳組織切片のオリゴマータウを検出しましたが、非CTEヒト脳切片ではタウオリゴマーの免疫反応性はほとんどまたはまったく認められませんでした。タウオリゴマーの免疫反応性は、pThr231とPro232の間で、シス立体配座を持つタウpThr231と共局在していましたが、トランス立体配座を持つタウpThr231とは共局在していませんでした。（Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436）。
免疫蛍光：代表的なロットは、アルツハイマー病（AD）の脳由来のパラフィン包埋前頭皮質切片においてオリゴマータウ免疫反応性を検出しました（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
ウェスタンブロッティング：希釈倍率1:1,000で使用、慢性外傷性脳症（CTE）におけるタウ凝集体ライセートのオリゴマータウを検出できます。
ウェスタンブロッティング：代表的なロットはオリゴマータウを検出しましたが、モノマータウやその他のオリゴマーおよび原線維タンパク質は検出しませんでした（Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
ドットブロット：代表的なロットはタウオリゴマーを検出しましたが、タウモノマーまたは対らせん状細線維（PHF）は検出しませんでした（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
ELISA：代表的なロットはvitroで形成されたタウオリゴマーならびに進行性核上麻痺（PSP）患者由来のPBS可溶性脳抽出物中のタウオリゴマーを検出しました（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
ELISA：代表的なロットは、オリゴマータウに対して選択的な反応性を示しましたが、タウ原線維に対する免疫反応性は非常に低く、モノマータウまたは他のタンパク質オリゴマーや原線維に対する反応性は示しませんでした （例、Aβ、α-シヌクレイン、または膵島アミロイドポリペプチド）（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
免疫沈降：代表的なロットはアルツハイマー病（AD）由来のオリゴマータウを免疫沈降させましたが、非AD脳では免疫沈降させませんでした（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
中和解析：代表的なロットは、SH-SY5Yヒト神経芽細胞腫細胞のオリゴマータウ毒性を中和しました（Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959）。
免疫組織染色：代表的なロットは、進行性核上麻痺（PSP）患者由来のパラフィン包埋脳切片におけるオリゴマータウの免疫反応性を検出しました（Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959)。
研究カテゴリー
ニューロサイエンス
ニューロサイエンス
研究サブカテゴリー
神経変性疾患
神経変性疾患
品質
ヒト脳組織ライセートのウェスタンブロッティングで評価されています。
ウェスタンブロッティング：希釈倍率1:1,000で使用、アルツハイマー病（AD）のヒト脳組織ライセート中のタウオリゴマーを検出できますが、非ADでは検出しません。
ウェスタンブロッティング：希釈倍率1:1,000で使用、アルツハイマー病（AD）のヒト脳組織ライセート中のタウオリゴマーを検出できますが、非ADでは検出しません。
ターゲットの説明
オリゴマーのサイズによって異なります。
物理的形状
0.02%アジ化ナトリウムを含むウサギポリクローナル血清。
未精製
保管および安定性
-20°Cで受領日から1年間安定です。
取り扱いの推奨事項：受領時は、キャップを開ける前に、バイアルを遠心し、溶液を穏やかに混合してください。マイクロ遠心チューブに分注し、-20°Cで保存してください。凍結融解を繰り返さないでください。IgGが損傷され、製品性能に影響を与える可能性があります
取り扱いの推奨事項：受領時は、キャップを開ける前に、バイアルを遠心し、溶液を穏やかに混合してください。マイクロ遠心チューブに分注し、-20°Cで保存してください。凍結融解を繰り返さないでください。IgGが損傷され、製品性能に影響を与える可能性があります
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保管分類コード
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 1
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
ABN454:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Mahmoud B Maina et al.
Cells, 10(3) (2021-04-04)
The self-assembly of tau into paired helical filaments (PHFs) in neurofibrillary tangles (NFTs) is a significant event in Alzheimer's disease (AD) pathogenesis. Numerous post-translational modifications enhance or inhibit tau assembly into NFTs. Oxidative stress, which accompanies AD, induces multiple post-translational
Ron Balczon et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 35(9), e21807-e21807 (2021-08-13)
Pneumonia causes short- and long-term cognitive dysfunction in a high proportion of patients, although the mechanism(s) responsible for this effect are unknown. Here, we tested the hypothesis that pneumonia-elicited cytotoxic amyloid and tau variants: (1) are present in the circulation
Youssra K Al-Hilaly et al.
Journal of molecular biology, 429(23), 3650-3665 (2017-09-19)
Alzheimer's disease is characterized by the self-assembly of tau and amyloid β proteins into oligomers and fibrils. Tau protein assembles into paired helical filaments (PHFs) that constitute the neurofibrillary tangles observed in neuronal cell bodies in individuals with Alzheimer's disease.
Thomas Tousseyn et al.
Journal of neuropathology and experimental neurology, 74(9), 873-888 (2015-08-01)
We examined the brains of 266 patients with prion disease (PrionD) and found that 46 patients (17%) had Alzheimer disease (AD)-like changes. To explore potential mechanistic links between PrionD and AD, we exposed human brain aggregates (BrnAggs) to a brain
Ron Balczon et al.
FEBS open bio, 10(11), 2464-2477 (2020-10-09)
Infection of rat pulmonary microvascular endothelial cells with the bacterium Pseudomonas aeruginosa induces the production and release of cytotoxic oligomeric tau and beta amyloid (Aβ). Here, we characterized these cytotoxic amyloids. Cytotoxic behavior and oligomeric tau were partially resistant to digestion
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