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E9762

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F1

recombinant, expressed in E. coli, ≥16 U/mg, buffered aqueous solution

Sinonimo/i:

Endoglycosidase F1

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About This Item

Classificazione EC (Enzyme Commission):
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Numero MDL:
MFCD00146843
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

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Ricombinante

expressed in E. coli

Livello qualitativo

200

Coniugato

(N-linked)

Stato

buffered aqueous solution

Attività specifica

≥16 U/mg

PM

32 kDa

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

2-8°C

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Descrizione generale

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola is a glycan specific enzyme.[1]

Applicazioni

Cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid, but not complex, oligosaccharides.
Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola has been used to remove binding of human hemochromatosis protein (HFE) to cation independent mannose-6-phosphate receptor (CI-MPR)[2] and to glycosylate fucosylated N-glycopeptides.[3]

Azioni biochim/fisiol

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola plays an important role in cleavage of glycan structures from the protein by cleaving between the two N-acetylglucosamine residues of the chitobiose core. It mediates high mannose and hybrid oligosaccharides cleavage.[4]

Confezionamento

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM NaH2PO4, pH 5.5.

Definizione di unità

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured Ribonuclease B in 1 minute at 37 °C, pH 5.5.

Stato fisico

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl pH 7.5

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

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Certificati d'analisi (COA)

Lot/Batch Number
0000411174
0000411174
0000400224
0000346036
0000343308

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EndoS2 is a unique and conserved enzyme of serotype M49 group A Streptococcus that hydrolyses N-linked glycans on IgG and alpha-acid glycoprotein
Jonathan S, et al.
BioChemistry: An Indian Journal, 455, 107-118 (2013)
Receptor activity-modifying protein 1 determines the species selectivity of non-peptide CGRP receptor antagonists
Mallee JJ, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 277, 14294-14298 (2002)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
In vitro binding of HFE to the cation-independent mannose-6 phosphate receptor
Schimanski LM, et al.
Blood Cells, Molecules and Diseases, 43(2), 180-193 (2009)
Liv Anette Bøhle et al.
FEMS microbiology letters, 325(2), 123-129 (2011-11-19)
It has been demonstrated previously that Enterococcus faecalis produces secreted endoglycosidases that enable the bacteria to remove N-linked glycans from glycoproteins. One enzyme potentially responsible for this activity is EF0114, comprising a typical GH18 endoglycosidase domain and a GH20 domain.
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