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E2264

Sigma-Aldrich

Endoglicosidasi F3

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

Sinonimo/i:

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetilglucosaminidasi F3, Endoglicosidasi F3

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About This Item

Classificazione EC (Enzyme Commission):
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Numero MDL:
MFCD00146843
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

Ricombinante

expressed in E. coli

Livello qualitativo

200

Coniugato

(N-linked)

Forma fisica

solution

Attività specifica

30 U/mg

PM

32 kDa

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

2-8°C

Categorie correlate

Applicazioni

L′endoglicosidasi F3 da Elizabethkingia miricola è stata utilizzata per analizzare la fucosilazione del nucleo e i digesti triptici di proteine sieriche.

Azioni biochim/fisiol

L′endoglicosidasi F3 appartiene alla famiglia delle glicosidi idrolasi 18 (GH18). Esercita un′attività idrolitica. L′endoglicosidasi F3 glicosila il derivato della GlcNAc α-1,6-fucosilata per fornire N-glicopeptidi naturali di tipo complesso a nucleo fucosilato.
Scinde gli oligosaccaridi biantennati e triantennati di tipo complesso in funzione dello stato della fucosilazione del nucleo e del legame peptidico.

Confezionamento

Fornito con tampone di reazione 5×, 250 mM di acetato di sodio, pH 4,5

Definizione di unità

Un′unità rilascerà oligosaccaridi legati a N da 1 μmole di fibrinogeno porcino denaturato in 1 minuto a 37 °C a pH 4,5.

Stato fisico

Soluzione riempita in asettico in 20 mM di Tris-HCl, pH 7,5

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificati d'analisi (COA)

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Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
Characterization of novel endo-beta-N-acetylglucosaminidases from Sphingobacterium species, Beauveria bassiana and Cordyceps militaris that specifically hydrolyze fucose-containing oligosaccharides and human IgG
Huang Y, et al.
Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)
Liwei Cao et al.
Nature communications, 13(1), 3910-3910 (2022-07-08)
Core fucosylation of N-linked glycoproteins has been linked to the functions of glycoproteins in physiological and pathological processes. However, quantitative characterization of core fucosylation remains challenging due to the complexity and heterogeneity of N-linked glycosylation. Here we report a mass
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