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62335

Sigma-Aldrich

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

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About This Item

Numero CAS:
Classificazione EC (Enzyme Commission):
Numero CE:
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

Origine biologica

bacterial (Pseudomonas spp.)

Livello qualitativo

Stato

powder

Qualità

lyophilized

Attività specifica

≥1200 U/mg

Temperatura di conservazione

−20°C

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Descrizione generale

Lipoprotein Lipase (LPL) is majorly secreted by myocytes and adipocytes in humans and is crucial for triglyceride homeostatis. Mutations in the catalytic domain of LPL impairs its interaction with glycosylphosphatidylinositol anchored high density lipoprotein binding protein 1 (GPIHBP1). The N-terminal catalytic domain is essential for lipolysis. The C-terminal is crucial for binding lipoproteins. Altered LPL levels may play role in the pathogenesis of atherosclerosis, coronary heart disease and chronic lymphocytic leukemia.

Applicazioni

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. has been used in the enzymatic erosion studies in gamma irradiated poly(trimethylene carbonate) (PTMC) films.

Azioni biochim/fisiol

Malic dehydrogenase catalyzes the dehydrogenation of L-malate by NAD+.
Lipoprotein lipase belongs to the family of triglyceride lipases. It hydrolyses triglycerides in triglyceride-rich ApoB-containing lipoproteins.

Definizione di unità

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40°C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)

Altre note

Preparation of aldol acceptors (R)- and (S)-3-azido-2-hydroxypropanal via lipase-catalyzed resolution of the racemic acetal precursor; Effect of enzyme form on its properties in toluene

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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A lipoprotein lipase (LPL)-specific monoclonal antibody, 88B8, that abolishes the binding of LPL to GPIHBP1
Allan CM, et al.
Journal of Lipid Research, jlr-M070813 (2016)
Macrophage-mediated erosion of gamma irradiated poly (trimethylene carbonate) films
Bat E, et al.
Biomaterials, 30(22), 3652-3661 (2009)
C.H. von der Osten et al.
Journal of the American Chemical Society, 111, 3924-3924 (1989)
Mutations in lipoprotein lipase that block binding to the endothelial cell transporter GPIHBP1
Voss CV, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 108(19), 7980-7984 (2011)
G. Ottolina et al.
Biotechnology Letters, 14, 947-947 (1992)

Protocolli

Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides associated with VLDL.

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

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