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Merck
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MAB5490

Sigma-Aldrich

Anti-Huntingtin Antibody, a.a. 115-129

ascites fluid, Chemicon®

Sinonimo/i:

Anti-HD

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

mouse

Forma dell’anticorpo

ascites fluid

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

monoclonal

Reattività contro le specie

human

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

tecniche

ELISA: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG1κ

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

Specificità

Reacts huntingtin protein, amino acids 115-129. The antibody recognizes wild type and mutant huntingtin.

Immunogeno

Epitope: a.a. 115-129
Recombinant human huntingtin, amino acids 115-129.

Applicazioni

Anti-Huntingtin Antibody, a.a. 115-129 detects level of Huntingtin & has been published & validated for use in ELISA, WB, IC, IH.
Research Category
Neuroscience
Research Sub Category
Neurodegenerative Diseases
Western blot: 1:500-1:5,000

Immunocytochemistry (1): 1:500-1:5,000

Immunohistochemistry (1,2): 1:500-1:5,000

ELISA: 1:500-1:5,000

Optimal working dilutions must be determined by end user.

Stato fisico

Ascites fluid. Liquid. Contains no preservative.

Stoccaggio e stabilità

Maintain at -20°C in undiluted aliquots for up to 6 months after date of receipt. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Esclusione di responsabilità

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Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Ser46 phosphorylation and prolyl-isomerase Pin1-mediated isomerization of p53 are key events in p53-dependent apoptosis induced by mutant huntingtin.
Grison, A; Mantovani, F; Comel, A; Agostoni, E; Gustincich, S; Persichetti, F; Del Sal, G
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA null
Jacqueline Gire O'Rourke et al.
Cell reports, 4(2), 362-375 (2013-07-23)
A key feature in Huntington disease (HD) is the accumulation of mutant Huntingtin (HTT) protein, which may be regulated by posttranslational modifications. Here, we define the primary sites of SUMO modification in the amino-terminal domain of HTT, show modification downstream of
IKK phosphorylates Huntingtin and targets it for degradation by the proteasome and lysosome.
Thompson, LM; Aiken, CT; Kaltenbach, LS; Agrawal, N; Illes, K; Khoshnan et al.
The Journal of cell biology null
Katarina Trajkovic et al.
Bio-protocol, 8(1) (2018-01-13)
Quantitative analysis of proteins secreted from the cells poses a challenge due to their low abundance and the interfering presence of a large amount of bovine serum albumin (BSA) in the cell culture media. We established assays for detection of
Tamara Ratovitski et al.
Cell cycle (Georgetown, Tex.), 14(11), 1716-1729 (2015-05-01)
Abnormal protein interactions of mutant huntingtin (Htt) triggered by polyglutamine expansion are thought to mediate Huntington's disease (HD) pathogenesis. Here, we explored a functional interaction of Htt with protein arginine methyltransferase 5 (PRMT5), an enzyme mediating symmetrical dimethylation of arginine

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