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Merck
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文件

A6362

Sigma-Aldrich

α-裂解蛋白酶

别名:

α-内肽酶, alphaLP

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About This Item

EC 号:
3.4.21.12 (BRENDA, IUBMB)
分類程式碼代碼:
12352204
NACRES:
NA.54

生物源

bacterial

形狀

liquid

比活性

≥0.0005 U/mg

分子量

19,860 Da

最適pH

5.0(storage)
7.5(activity)

pI 

9.69

運輸包裝

dry ice

儲存溫度

−70°C

相关类别

一般說明

α-裂解蛋白酶（aLP）是蛋白质组学应用的一种替代型特异性蛋白酶。该蛋白酶可在T、A、S和V残基后进行切割。它可产生与胰蛋白酶具有相似平均长度的肽。

aLP首先是从粘细菌杆菌产酶溶杆菌中分离得到的。aLP的前体形式含有397个氨基酸。在其成熟体形式中，aLP含有198个氨基酸。其三级结构核心类似于胰腺丝氨酸蛋白酶。

aLP的晶体结构研究已被报道。也有关于aLP活性位点和催化机制的几项研究。前区在aLP的激活、分泌和折叠中的作用已被研究。

在各种溶液组分存在下aLP的活性如下：
  • 0.1％脱氧胆酸钠：~1.75倍增强的活性
  • 1.0%脱氧胆酸钠：~60%的活性
  • 0.1% SDS：~50%的活性
  • 1.0% SDS：~40%的活性
  • 1M盐酸胍：~20%的活性
  • 4M盐酸胍：~1%的活性（基本上已灭活）

單位定義

在25°C、pH 7.5条件下，一单位将每分钟从N-琥珀酰-Ala-Ala-Ala-PNA产生1 mmole的对硝基苯胺

外觀

以10 mM 乙酸钠，pH 5.0中的溶液形式提供。

儲存類別代碼

12 - Non Combustible Liquids

水污染物質分類（WGK）

WGK 1

閃點（°F）

Not applicable

閃點（°C）

Not applicable

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M Fujinaga et al.
Journal of molecular biology, 184(3), 479-502 (1985-08-05)
The structure of alpha-lytic protease, a serine protease produced by the bacterium Lysobacter enzymogenes, has been refined at 1.7 A resolution. The conventional R-factor is 0.131 for the 14,996 reflections between 8 and 1.7 A resolution with I greater than
C A Bauer et al.
European journal of biochemistry, 120(2), 289-294 (1981-11-01)
The active site of alpha-lytic protease has been studied with a number of synthetic peptides and compared with similar data published for elastase. The kinetic data indicate that the active site of alpha-lytic protease extends over at least six subsites
Hangping Yao et al.
Cell, 183(3), 730-738 (2020-09-28)
SARS-CoV-2 is an enveloped virus responsible for the COVID-19 pandemic. Despite recent advances in the structural elucidation of SARS-CoV-2 proteins, the detailed architecture of the intact virus remains to be unveiled. Here we report the molecular assembly of the authentic
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G D Brayer et al.
Journal of molecular biology, 131(4), 743-775 (1979-07-15)
Site specific N- and O-glycosylation mapping of the spike proteins of SARS-CoV-2 variants of concern.
Shajahan, et al.
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