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Sigma-Aldrich

3′-Chloroacetophenone

98%

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About This Item

Formule linéaire :
ClC6H4COCH3
Numéro CAS:
99-02-5
Poids moléculaire :
154.59
Numéro Beilstein :
636318
Numéro CE :
202-721-8
Numéro MDL:
MFCD00000593
Code UNSPSC :
12352100
ID de substance PubChem :
24857361
Nomenclature NACRES :
NA.22

Pureté

98%

Forme

liquid

Indice de réfraction

n20/D 1.550 (lit.)

Point d'ébullition

227-229 °C (lit.)

Densité

1.191 g/mL at 25 °C (lit.)

Groupe fonctionnel

chloro
ketone

Chaîne SMILES 

CC(=O)c1cccc(Cl)c1

InChI

1S/C8H7ClO/c1-6(10)7-3-2-4-8(9)5-7/h2-5H,1H3

Clé InChI

UUWJBXKHMMQDED-UHFFFAOYSA-N

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Description générale

The activity of strain, Saccharomyces cerevisiae B5, on the reduction of 3′-chloroacetophenone was studied.

Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H315,H319,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

6.1A - Combustible acute toxic Cat. 1 and 2 / very toxic hazardous materials

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

221.0 °F - closed cup

Point d'éclair (°C)

105 °C - closed cup

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type ABEK (EN14387) respirator filter

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
STBL3499
STBL1256
STBK9374
STBJ0616
S36490

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Zhimin Ou et al.
Wei sheng wu xue bao = Acta microbiologica Sinica, 43(4), 523-526 (2005-11-10)
Four strains of microorganisms which have activity of chloroacetophenone reduction were screened, in which Saccharomyces cerevisiae B5 showed the highest activity and good stereoselectivity. This strains showed different activity on the reduction of various substrates in the following order: 2'-chloroacetophenone
Kunpeng Li et al.
Scientific reports, 7(1), 3081-3081 (2017-06-10)
(S)-carbonyl reductase II (SCRII) from Candida parapsilosis is a short-chain alcohol dehydrogenase/reductase. It catalyses the conversion of 2-hydroxyacetophenone to (S)-1-phenyl-1,2-ethanediol with low efficiency. Sortase was reported as a molecular "stapler" for site-specific protein conjugation to strengthen or add protein functionality.

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