Bei Säugetierformen dieses Enzyms, einschließlich dieser Rinderform, können sowohl NADP(H) als auch NAD(H) als Coenzym dienen. L-Glutamat-Dehydrogenase spielt eine einzigartige Rolle im Stoffwechsel der Säugetiere. Die umgekehrte, von diesem Enzym katalysierte Reaktion ist der einzige Stoffwechselweg, durch den Ammoniak an das α-Kohlenstoffatom einer α-Carbonsäure gebunden werden kann und ist somit die einzige Quelle für die
De-novo-Aminosäuresynthese bei Säugetieren.
Das Rinderenzym ist durch drei Eigenschaften gekennzeichnet:
- Durch reversible konzentrationsabhängige Assoziation entstehen Formen mit höherem Molekulargewicht.
- Es bildet dichte ternäre Komplexe aus Enzym, reduziertem Coenzym und Substrat, deren Dissoziationsgeschwindkeit die Gleichgewichtsreaktionsgeschwindigkeit moduliert.
- Die Bindung verschiedener Nukleotidmodifizierer ruft zahlreiche unterschiedliche Wirkungen hervor.
L-Glutamat-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Glutamat zu α-Ketoglutarat.